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Branchennachricht
02.05.07
Biotechnologen forschen rund ums Bier Obwohl sich der früheste Nachweis des Bierbrauens im Zweistromland finden lässt, ist der Saft mittlerweile zum globalisierten Produkt avanciert. Bier gehört mit zu den beliebtesten Getränken nicht nur in Deutschland. Hier entstand das Deutsche Reinheitsgebot, das älteste Lebensmittelgesetz der Welt. Es wurde 1516 vor 491 am 23. April erlassen und schreibt Malz, Hopfen, Hefe und Wasser als Zutaten für das "reine" Bier vor. Dass man dem alkohol- und kohlensäurehaltigen Getränk mit langer Geschichte auch heute noch Neues entlocken kann, beweisen Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler der TU Berlin. Das Fachgebiet Brauwesen beschäftigt sich mit Forschung, Lehre und Beratung rund um das Bier. Es befindet sich in dem 1874 gegründeten Institut für Gärungsgewerbe und Biotechnologie (IfGB) in der Seestraße 13 in Berlin-Wedding. "Wir beschäftigen uns in unserer großen Versuchsanstalt beispielsweise mit der Geschmacksstabilität, der Wür-zeherstellung, der Entwicklung von Biochips zum Monitoring von Brauereihefen oder mit der Entwicklung von bierähnlichen Getränken", zählt der Fachgebietsleiter Prof. Dr.-Ing. Frank-Jürgen Methner auf. Die Studiengänge Viele ausländische Studierende zieht es an die Spree, um sich das neueste Wissen rund ums Bierbrauen in Deutschland anzueignen. Derzeit kann man das Fachstudium "Diplom-Braumeister" oder den Diplomstudiengang Biotechnologie mit der Vertiefung Brauwesen belegen. Neue Bachelor- und Masterstudiengänge sind in Planung. "Die Brauwissenschaft hat sich in Berlin mit der Gründung der Versuchs- und Lehranstalt für Brauerei (VLB) im Jahre 1883 etabliert. Bereits vorher schon wurde an der königlich preußischen Hochschule für Landwirtschaft entsprechende Forschung und Lehre betrieben. Die beiden aktuellen Studiengänge des Faches Brauwesen garantieren eine weitgefächerte ingenieurwissenschaftliche Ausbildung. Der intensive Bezug zur Praxis ermöglicht sehr gute Berufschancen in Brauereien, Mälzereien und entsprechenden Zulieferbetrieben sowie in Forschung und Entwicklung", ergänzt der Berliner Bier-Professor. Das "BrauLab" Für die Werbung von interessierten Schülerinnen und Schülern hat das Fachgebiet Brauwesen kürzlich das "BrauLab" eingerichtet und öffnet es nun interessierten Experimentatoren. Es ist für Schulklassen oder einzelne Schülerinnen oder Schüler ab der elften Klasse geeignet, die ein besonderes Interesse für Chemie, Biologie oder Biotechnologie mitbringen. Sie erhalten dort Einblicke in die technischen und technologischen Vorgänge des Bierbrauens mit Wasser, Malz, Hopfen und Hefe. Den nächsten öffentlichen Auftritt bestreitet das Fachgebiet während der "Langen Nacht der Wissenschaften" am 9. Juni an der TU Berlin mit einer spannenden Biershow. Dort wird dann auch das für diesen Anlass gebraute "TU-Bier" - mittlerweile ein Klassiker - zur Verkostung angeboten. Fotomaterial Pressefotos und die Medieninformation zum Download: www.tu-berlin.de/presse/pi/2007/pi80.htm Weitere Informationen erteilt Ihnen gern: Prof. Dr.-Ing. Frank-Jürgen Methner, Technische Universität Berlin, Institut für Biotechnologie, Fachgebiet Brauwesen, Seestraße 13, 13353 Berlin, Telefon: 03045080296 und E-Mail: brauwesen@tu-berlin.de Link zur Pressemitteilung: http://www.pressrelations.de/new/standard/dereferrer.cfm?r=276392
Branchennachricht
06.10.06
Erste biowissenschaftliche Simulationen auf Europas schnellstem Vektorrechner Seinem leistungsstärksten "Mitarbeiter" begegnet der Vorstandsvorsitzende der Insilico Biotechnology AG, Klaus Mauch, jeden Tag schon vor Arbeitsbeginn. Nur wenige Schritte vom Firmensitz in Stuttgart-Vaihingen entfernt befindet sich das Höchstleistungsrechenzentrum der Universität Stuttgart. Dort arbeitet seit Anfang Oktober 2006 der europaweit schnellste Computer an hochkomplexen Operationen, die den Technologievorsprung der Insilico durch biotechnologische Computersimulationen weiter festigen sollen. "Probleme, die bisher gar nicht oder nur mit einem immensen Zeitaufwand zu lösen waren, lassen sich nun plötzlich knacken", begeistert sich Klaus Mauch angesichts der neuen Möglichkeiten für Insilico. Auch Dr. Klaus Eichenberg, Geschäftsführer der BioRegio STERN Management GmbH, begrüßt die erste systembiologische Anwendung auf dem neuen Superrechner entschieden: "Das Kooperationsprojekt unterstreicht die idealen Bedingungen für Biotech-Unternehmen in dieser Region, schon in wenigen Monaten werden wir Ergebnisse vorliegen haben." Was sich die Bio-Ingenieure der Insilico Biotechnology AG vor allem erhoffen, sind detailgenaue Modelle von Zellstoffwechselvorgängen, um in vergleichsweise kurzer Zeit Optimierungsvorschläge für biotechnologische Produktionsprozesse entwickeln und präsentieren zu können. Insilico - und hier sieht das Unternehmen eine Kernkompetenz - ist damit in der Lage, das gesamte bekannte Stoffwechselgeschehen einer Zelle im Computer zu simulieren. Es lässt sich zeigen, was passiert, wenn in Reaktionsketten eingegriffen wird. Darüber hinaus werden Vorhersagen bezüglich der Reaktionswege, die bei Stoffwechselprozessen zur optimalen Ausbeute an gewünschten Substanzen führen, ermöglicht.´ Aus der Sicht der Insilico-Kunden liegen die Vorteile solcher Simulationen auf der Hand. Biotechnologische Produktionsprozesse können, anstatt nach dem Prinzip von "Trial-and-Error" zu verfahren, gezielt gestaltet und optimiert werden. Entscheidungen von großer wirtschaftlicher Tragweite lassen sich auf der Basis der Rechenergebnisse vorstrukturieren. "Wo wenig Erfolg versprechende Produktionsvarianten ausgeschlossen werden können, ohne dass durch Laborversuche Geld ausgegeben werden muss, entsteht für unsere Kunden ein großes Einsparpotenzial", bringt Klaus Mauch den Nutzen der Insilico-Dienstleistungen auf den Punkt. Bisher interessieren sich vor allem Unternehmen aus dem Bereich der "Weißen Biotechnologie" - konkret: Chemieunternehmen wie Degussa und BASF - aber auch Pharmaunternehmen wie Boehringer Ingelheim für das Stuttgarter Unternehmen. Schließlich kann vor allem bei industriellen Massenproduktionsprozessen, wie der biotechnologischen Herstellung von Vitaminen, jede kleine Verbesserung Millionen einsparen helfen. Bei Modellen, die das gesamte Erbgut einer Spezies darstellen oder Zellstoffwechselprozesse detailliert simulieren, ist Insilico bereits weltweit führend. "Wir haben die wesentlichen Arbeitstiere der Biotechnologie wie das Darmbakterium E. coli oder Hefe komplett in silico, also auf dem Computer, verfügbar", sagt Klaus Mauch, der vom robusten Wachstum seines Unternehmens in den kommenden Jahren überzeugt ist. Die Zusammenarbeit mit dem Höchstleistungsrechenzentrum Stuttgart wird dabei eine bedeutende Rolle spielen. zk/rab Über BioRegio STERN: In der baden-württembergischen Region Stuttgart, Tübingen, Esslingen, Reutlingen und Neckar-Alb ist dieBio Regio STERN Management GmbH gemeinsames Kompetenznetzwerk, Anlauf- und Beratungsstelle für Existenzgründer, Unternehmer und Forscher im Bereich Biotechnologie. BioRegio STERN fördert die Zusammenarbeit unterschiedlichster Disziplinen wie Medizin, Prozesstechnik, Sensorik, Ernährungswissenschaft, biochemische Analytik und Bioinformatik. Einen bedeutenden Schwerpunkt bildet die Regenerationsbiologie. BioRegio STERN vertritt die Interessen der Existenzgründer, Unternehmer und Forscher gegenüber Politik, Medien und Verbänden, bündelt Wirtschaftsförderung und Marketing, berät bei Förderanträgen und Unternehmensfinanzierungen und stützt diese Arbeit durch eine engagierte Presse- und Öffentlichkeitsarbeit. BioRegio STERN wird unterstützt vom Bundesministerium für Bildung und Forschung (BMBF) im Rahmen des Förderprogramms "BioProfile", den Regionen Stuttgart und Neckar-Alb sowie den Städten Stuttgart, Tübingen, Esslingen und Reutlingen. Geschäftsführer ist der Molekular- und Zellbiologe und Investmentanalyst Dr. Klaus Eichenberg. Über Insilico Biotechnology AG: Insilico Biotechnology gestaltet und optimiert biotechnologische Prozesse für die chemische, pharmazeutische, Agro- und Ernährungsindustrie. Insilico verfügt über international anerkannte Expertise sowie eine weltweit einmalige Systembiologie-Plattform, welche proprietäre Datenbanken, Zellmodelle und Rechner gestützte Auswerteverfahren zusammenfasst. Durch Integration und Auswertung experimenteller Daten mittels genomweiter Netzwerkmodelle bietet Insilico neue Lösungen zur Herstellung von Biochemikalien und Biopharmazeutika, validiert Wirkstoffe und verkürzt Entwicklungszeiten von Medikamenten. Im Jahr 2001 als Spin-off der Universität Stuttgart gegründet, beschäftigt Insilico heute acht Mitarbeiter. Geleitet wird das Unternehmen, das im Juli 2006 in eine AG umgewandelt wurde, von Klaus Mauch. Herausgeber: BioRegio STERN Management GmbH, Friedrichstraße 10, 70174 Stuttgart, 07118703540, info@bioregio-stern.de Redaktion: Zeeb Kommunikation, Hohenheimer Straße 58a, 70184 Stuttgart, 07116070719, info@zeeb.info Insilico Biotechnology AG: Klaus Mauch (CEO), Nobelstraße 15, 70569 Stuttgart, 071165696661, www.insilico-biotechnology.com , info@insilico-biotechnology.com Quelle: www.pressreltions.de
Branchennachricht
23.08.06
Lichtmikroskope in der Zukunft "Der internationale Fortschritt auf dem Gebiet der Lichtmikroskopie ist eng mit dem Namen Heidelberg verbunden", betont Professor Christoph Cremer vom Kirchhoff-Institut für Physik der Ruprecht-Karls-Universität Heidelberg im Rückblick auf das dieser Tage zu Ende gegangene Internationale Symposium "Optical Analysis of Biomolecular Machines" in Berlin. Lag das Auflösungsvermögen von Lichtmikroskopen noch vor wenigen Jahren bei etwa 200 Nanometer, so erreichen moderne Lichtmikroskope heute eine Auflösung von 15 bis 20 Nanometer. Damit wird es möglich, molekulare Vorgänge in lebenden Zellen zu beobachten und auch quantitativ zu analysieren. Dafür ist jedoch eine Zusammenarbeit verschiedenster Forschungsrichtungen von Molekularbiologie über Physik, Chemie bis hin zur Bildverarbeitung unabdingbar. Das Berliner Symposium, das im Rahmen des von Christoph Cremer koordinierten Schwerpunktprogramms "Supramolekulare Biostrukturen" (DFG SPP1128) stattfand und von ihm selbst sowie der Berliner Kollegin Dr. Cristina Cardoso vom Max Delbrück Zentrum für Molekulare Medizin organisiert wurde, brachte dementsprechend auch Wissenschaftler der verschiedensten Forschungsgebiete zusammen. Dabei durfte natürlich einer der Pioniere der modernen Lichtmikroskopie, Professor Stefan Hell vom Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie in Göttingen, nicht fehlen, der einstmals in Heidelberg am heutigen Kirchhoff-Institut für Physik diplomierte, promovierte, sich habilitierte und hier immer noch eine Professur inne hat. "Er hielt einen für alle beeindruckenden Vortrag über ein neues Konzept zur Brechung der Abbé-Beugungsgrenze", erinnert sich Christoph Cremer. Ernst Abbé hatte 1873 erkannt, dass die Auflösung eines Lichtmikroskops durch die Welleneigenschaft des Lichts auf eben 200 Nanometer beschränkt ist. Das bedeutet, dass Objekte, die enger als 200 Nanometer (200 Milliardstel Meter) zusammenliegen, als ein einziger verwaschener Fleck erscheinen. Anfang der 1990er Jahre war es Stefan Hell dann gelungen, Laser-Licht durch zwei hoch auflösende, gegenüberliegende Objektive auf einen Punkt zu konzentrieren. Die Lichtwellen beider Objektive werden dabei so überlagert, dass sie einen wesentlich kleineren Fokus bilden, als mit einem Objektiv allein. So konnte das Auflösungsvermögen der Lichtmikroskope in Richtung der Objektivachse um den Faktor fünf bis sieben verbessert werden. In seinem neuen, RESOLFT genannten Konzept werden bestimmte optische Übergänge zweier Zustände eines Fluoreszenzmarkers dazu genutzt, die von Abbé bestimmte Beugungsgrenze aufzuheben und das Auflösungsvermögen nochmals weiter zu steigern. Diesmal in der Ebene senkrecht zur Objektivachse. Beide Verfahren sollten sich zu einem Supermikroskop verbinden lassen, mit einer dreidimensionalen Auflösung, die in den Bereich der Größe einzelner Proteinmoleküle kommt. Fluoreszenz nutzt beispielsweise auch Dr. Udo Birk vom Heidelberger Kirchhoff-Institut für Physik bei der so genannten "Spatially Modulated Illumination" Mikroskopie (SMI). Durch zwei gegenläufige und genau aufeinander abgestimmte Laserstrahlen, die eine so genannte strukturierte Beleuchtung erzeugen, wird das Größenauflösungsvermögen des Mikroskops verbessert, bis hinunter zu wenigen zehn Nanometer. So kann etwa festgestellt werden, wie viele Proteine sich zu Komplexen zusammenballen oder wo genau ein Molekül sich überhaupt in der Zelle befindet - und das mit einer Genauigkeit von wenigen Nanometern. Es ist zu erwarten, dass diese und andere neue Verfahren der höchstauflösenden lichtoptischen Bildgebung das Wissen über die zellulären Nanostrukturen entscheidend verbessern werden. Dies wird von großer Bedeutung sein für unser grundlegendes Verständnis der Lebensvorgänge; ein solches verbessertes Verständnis wird langfristig aber auch neue Möglichkeiten der Gesundheitsforschung eröffnen. Um bestimmte Moleküle in den Zellen beobachten zu können, müssen diese aber markiert werden. Christoph Cremer vergleicht das mit dem Versuch, vom Mond aus Biertrinker, die Heidelberger Biere konsumieren, herauszufinden. Das kann eigentlich nur dann gelingen, wenn in Heidelberg hergestellte Biere auf eine bestimmte Art und Weise optisch gekennzeichnet würden, beispielsweise in dem sie blau gefärbt werden. Auf dem Mond könnte man dann mit Hilfe eines superauflösenden Teleskops alle Genießer Heidelberger Biere als kleine blaue Lichtpünktchen identifizieren. Ähnlich verhält es sich auch mit den Molekülen in den Zellen, die mit Hilfe besonderer Markierungsmethoden sichtbar werden. "Ohne diese Technik funktioniert auch die hochauflösende Lichtmikroskopie nicht", gibt Christoph Cremer zu bedenken. Dementsprechend war dieser Methodik genauso wie den Anwendungen der modernen Lichtmikroskope ein breiter Raum während des Symposiums gewidmet. Hier zeigten beispielsweise Biologen, Molekularbiologen und Chemiker, wo derzeitige und zukünftige Einsatzgebiete hochauflösender Lichtmikroskopie liegen. "Den zukünftigen Entwicklungen im Bereich der Lichtmikroskopie wurde am Rande der Tagung ebenfalls Rechnung getragen", blickt Christoph Cremer schon ein Stück in die Zukunft. Dabei wurden erste Pläne entwickelt, ein International Molecular Imaging Laboratory (IMIL) zu gründen, in dem die Forschungs- und Lehraktivitäten der beteiligten Institutionen und Forschungsrichtungen in diesem Bereich gebündelt werden. Aber auch die Entwicklung der Lichtmikroskopie ist noch lange nicht an ihrem Ende angelangt, und so gibt es Überlegungen, ein neues Super-Lichtmikroskop zu bauen, das an das Auflösungsvermögen eines Rasterelektronenmikroskops heranreicht und dabei gleichzeitig vielfarbige Aufnahmen zulässt. Stefan Zeeh Rückfragen bitte an: Professor Christoph Cremer Kirchhoff-Institut für Physik der Universität Heidelberg Im Neuenheimer Feld 227 D-69120 Heidelberg Tel. 06221549252 cremer@kip.uni-heidelberg.de Allgemeine Rückfragen von Journalisten auch an: Irene Thewalt Pressestelle der Universität Heidelberg Tel. 06221542311, Fax 542317 presse@rektorat.uni-heidelberg.de Quelle: www.pressrelations.de
Branchennachricht
14.08.06
Bakterien stellen Nano-Cluster aus Edelmetall her Die Nanotechnologie wird von Experten als die Schlüsseltechnologie des 21. Jahrhunderts bezeichnet. Winzigkleine Partikel - ein Nanometer entspricht einem Millionstel Millimeter - werden heute bereits eingesetzt im Automobilbau, in der Optik und Elektronik oder auch in Materialien für Medizin und Hygiene. Die Natur hat eigene Mechanismen auf der Nanometerskala entwickelt. Grundlegendes Wissen um diese natürlichen Prozesse kann zur Entwicklung neuer Nano-Materialien beitragen. Um Nanopartikel aus dem Edelmetall Palladium herzustellen, nutzen Biologen vom Forschungszentrum Rossendorf (FZR) die Eiweißhülle eines Bakteriums als Trägerschicht. Das Bakterium schützt sich mit dieser Hülle vor dem Schwermetall Uran und kann damit in der exotischen Umgebung einer Uranerz-Abfallhalde überleben. Das Bakterium heißt "Bacillus sphaericus JG-A12" und wurde 1997 von einem Biologenteam des FZR in der Halde Johanngeorgenstadt in Sachsen entdeckt. Seine Eiweißhülle, im Fachjargon S-Layer genannt, weist eine regelmäßige Gitterstruktur mit Poren in der Größe von einigen Nanometern auf. Auf diese Gitterstruktur brachten FZR-Wissenschaftler zunächst ein Metallsalz mit gelösten Palladium-Ionen auf. Anschließend beobachteten sie die Anbindung der Metallsalze an die Eiweißhülle mit Hilfe eines patentierten Verfahrens der Infrarot-Spektroskopie. Das Hauptinteresse der Forscher galt genau dieser Interaktion zwischen dem biologischen Molekül und dem Metall. In den Poren des S-Layers verwandelt sich die unedle Metallsalzlösung unter Einsatz von Wasserstoff in das Edelmetall, das in Form von winzigen Palladiumkügelchen in regelmäßigen Abständen auf der Trägerschicht angeordnet ist. Ein solches Kügelchen besteht aus nur 50 bis 80 einzelnen Palladium-Atomen. Im Ergebnis entsteht eine Schicht aus Palladiumclustern mit neuartigen Eigenschaften. Das Bemerkenswerte hierbei ist, dass sich die Eiweißhülle und die Nanopartikel gegenseitig stabilisieren. Damit bleibt das Gesamtsystem sowohl bei hohen Temperaturen als auch in einer säurehaltigen Umgebung hochstabil. Aufgrund ihres kleinen Durchmessers bieten die Palladiumpartikel im Verhältnis zu ihrer Größe sehr viele Oberflächenatome, an denen andere Substanzen binden können. Palladium wird heute vielfach als Katalysator eingesetzt, etwa in der chemischen Industrie oder zur Entgiftung von Autoabgasen. Nano-Katalysatoren aus Palladium sind interessant, da sie bereits bei niedrigeren Temperaturen als Palladium in herkömmlichen Katalysatoren chemische Reaktionen beschleunigen. Die Technologie hierfür wird in vereinzelten Labors auch bereits erprobt. Die FZR-Wissenschaftler gehen jedoch einen Schritt weiter, denn ihr Ziel ist es, neuartige Nano-Katalysatoren mit anderen Edelmetallen wie etwa Gold herzustellen oder aber die Größe für Palladium-Nanocluster gezielt zu verändern. So könnten Einsatzmöglichkeiten und Effizienz von Nanokatalysatoren noch erheblich gesteigert werden. Als erster Gruppe ist es ihnen vor kurzem gelungen, die Art und den Ort der Bindung zwischen dem Edelmetall und der Eiweißhülle des "Bacillus sphaericus JG-A12" genauestens zu bestimmen. Dies ist eine wesentliche Voraussetzung dafür, das S-Layer-Protein gentechnisch zu manipulieren. Selbst Materialien mit neuen optischen oder magnetischen Eigenschaften könnten dann in Zukunft mit der Hilfe von Bakterien erzeugt werden. Die Biologen Dr. Katrin Pollmann, Dr. Mohamed Merroun, Dr. Johannes Raff, Dr. Sonja Selenska-Pobell und der Biophysiker Dr. habil. Karim Fahmy entschlüsselten vor kurzem mit unterschiedlichen Methoden den Mechanismus, wo und wie das Bakterium Edelmetalle in seiner schützenden Proteinhülle bindet. So charakterisierte Karim Fahmy mit Hilfe von Infrarotlicht die Natur der chemischen Gruppen, die die Metall-Protein-Wechselwirkung so stabil machen. Aufgrund dieser Ergebnisse und der bereits vollständig von der Gruppe entschlüsselten Struktur des S-Layers gelang es Johannes Raff, die Bausteine der Proteinhülle, die an der Metallbindung beteiligt sind, zu bestimmen. Mohamed Merroun und Dr. Christoph Hennig, ein weiterer Kollege des Teams, klärten mit Hilfe von Röntgenlicht an der Rossendorf Beamline der Europäischen Synchrotronstrahlungsquelle (ESRF) in Grenoble/Frankreich die atomare Umgebung des Palladiums in der biologischen Matrix. Die Forschungsergebnisse wurden in der Augustausgabe der Fachzeitschrift Biophysical Journal veröffentlicht (http://www.biophysj.org/) in dem Artikel von Karim Fahmy, Mohamed Merroun, Katrin Pollmann, Johannes Raff, Olesya Savchuk, Christoph Hennig, Sonja Selenska-Pobell: "Secondary structure and Pd(II) coordination in S-layer proteins from Bacillus sphaericus studied by infrared and X-ray absorption spectroscopy". Wesentlich für den Erfolg dieser Arbeit war die zielgerichtete Integration sich ergänzender Forschungsmethoden von Biologie, Chemie, Physik und Spektroskopie. Insgesamt beschäftigen sich weltweit bisher nur wenige Forschergruppen mit den spezifischen Eigenschaften von bakteriellen S-Layern, einem neuen und vielversprechenden Forschungsfeld. Weitere Informationen: Dr. Sonja Selenska-Pobell, Dr. Johannes Raff, Dr. Katrin Pollmann Institut für Radiochemie Tel.: 03512602989 oder - 2951 oder - 2946 s.selenska-pobell@fz-rossendorf.de, j.raff@fz-rossendorf.de, k.pollmann@fz-rossendorf.de Dr. Karim Fahmy Institut für Strahlenphysik Die aktuelle Telefonnummer kann über die FZR-Pressestelle erfragt werden. Pressekontakt: Dr. Christine Bohnet - Presse- und Öffentlichkeitsarbeit Forschungszentrum Rossendorf Tel.: 03512602450 oder 016096928856 Fax: 03512602700 c.bohnet@fz-rossendorf.de Postanschrift: Postfach 510119 ? 01314 Dresden Besucheranschrift: Bautzner Landstraße 128 ? 01328 Dresden Information: Das FZR erbringt wesentliche Beiträge auf den Gebieten der Grundlagenforschung sowie der anwendungsorientierten Forschung und Entwicklung zur o Aufklärung von Strukturen im nanoskaligen und subatomaren Bereich und der darauf beruhenden Eigenschaften der Materie, o frühzeitigen Erkennung und wirksamen Behandlung von Tumor- und Stoffwechselerkrankungen als den dominierenden Gesundheitsproblemen in der modernen Industriegesellschaft sowie o Verbesserung des Schutzes von Mensch und Umwelt vor technischen Risiken. Dazu werden 6 Großgeräte eingesetzt, die europaweit unikale Untersuchungsmöglichkeiten auch für auswärtige Nutzer bieten. Das FZR ist mit ca. 650 Mitarbeitern das größte Institut der Leibniz-Gemeinschaft (www.wgl.de) und verfügt über ein jährliches Budget von rund 54 Mill. Euro. Hinzu kommen etwa 7 Mill. Euro aus nationalen und europäischen Förderprojekten sowie aus Verträgen mit der Industrie. Zur Leibniz-Gemeinschaft gehören 84 außeruniversitäre Forschungsinstitute und Serviceeinrichtungen für die Forschung. Leibniz-Institute arbeiten interdisziplinär und verbinden Grundlagenforschung mit Anwendungsnähe. Jedes Leibniz-Institut hat eine Aufgabe von gesamtstaatlicher Bedeutung, weshalb sie von Bund und Länder gemeinsam gefördert werden. Die Leibniz-Institute haben ein Budget von über 1 Milliarde Euro und beschäftigen rund 13.000 Mitarbeiter (Stand 1.1.2006). Quelle: www.pressrelations.de
Branchennachricht
04.05.06
Chemie-Lehrer zur Fortbildung In einem ganztägigen Programm stellen sich beide Institute vor und vermitteln den Lehrern einen Einblick in die wissenschaftliche Arbeit der Abteilungen und Nachwuchsgruppen. Am Max-Planck-Institut führen die Lehrer auch selbst Experimente durch: Aus Äpfeln wird Desoxyribonukleinsäure (DNS, engl. DNA) isoliert. Die Substanz verschlüsselt die Erbinformation in jeder Zelle und ist eines der wichtigsten Werkzeuge der modernen molekularbiologischen Forschung. Eine Besichtigung des Naturstoff-Technikums am Hans-Knöll-Institut wird den Besuchern verdeutlichen, wie mit Hilfe von Mikroorganismen Wirkstoffe produziert werden. In großen Fermentationsanlagen werden Bakterien oder Pilze kultiviert. Die dabei gebildeten Substanzen werden in aufwändigen Verfahren gereinigt und können als Vorstufen für neue Medikamente eingesetzt werden. Mit der Lehrerfortbildung leisten beide Institute einen wichtigen Beitrag zur Verbesserung der naturwissenschaftlichen Bildung an den Schulen. Das Interesse der Schüler ist vorhanden. Der rege Zuspruch zum Girls"Day, an dem sich beide Institute vor wenigen Tagen beteiligt hatten, hat dies gezeigt. Ansprechpartner: Dr. Michael Ramm Wissenschaftliche Organisation Leibniz-Institut für Naturstoff-Forschung und Infektionsbiologie e.V. - Hans-Knöll-Institut - Beutenbergstrasse 11a 07745 Jena Tel: 03641656642 Fax: 03641656620 michael.ramm@hki-jena.de Presseservice: pr@hki-jena.de Quelle: www.pressrelations.de
Branchennachricht
20.04.06
Die Körpersprache von Biomolekülen Woher weiß eine Zelle, dass sie sich teilen soll? Wie erhält ein Enzym die Botschaft, ein bestimmtes Gen zu aktivieren? In welcher Weise werden Signale aus der Umwelt ins Zellinnere weitergeleitet? Schalter im Miniformat sorgen dafür, dass alle diese Prozesse nach Plan ablaufen. Dabei verständigen sich die Biomoleküle, meistens Proteine, in einer besonderen Sprache: Über Änderungen ihrer Form - auch Konformation genannt - leiten sie Signale weiter oder blockieren eine Reaktion. Die geringfügigste Änderung ihrer räumlichen Struktur kann dabei verheerende Fehlschaltungen zur Folge haben. Wird beispielsweise ein Proteinschalter, der das Signal für Zellteilung gibt, in seiner Stellung 'An' festgehalten, werden sich die Zellen unkontrolliert teilen und es entsteht Krebs. Diesen grundlegenden und faszinierenden molekularen Prozessen in den Schaltmolekülen der Zellen widmet sich die VolkswagenStiftung in ihrer Förderinitiative 'Zusammenspiel von molekularen Konformationen und biologischer Funktion', die 1998 ins Leben gerufen wurde. Für acht Vorhaben in dieser Initiative bewilligt die Stiftung jetzt rund 3,3 Millionen Euro: 1.) 429.000 Euro für das Vorhaben 'Information transmission pathways in an allosteric protein' von Professor Dr. Wolfgang Hillen und Professor Dr. Yves Muller vom Institut für Biologie der Universität Erlangen-Nürnberg und Professor Dr. Peter Gmeiner vom Institut für Pharmazie und Lebensmittelchemie, ebenfalls Universität Erlangen-Nürnberg; 2.) 787.700 Euro für das Vorhaben 'TGF-beta signalling biosensors' von Dr. Marcos González-Gaintán vom Max-Planck-Institut für molekulare Zellbiologie und Genetik in Dresden, Professor Dr. James Smith vom Wellcome Trust/Cancer Research UK Gurdon Institute, University of Cambridge, und Dr. Carsten Schultz, Gene Expression Unit am Europäischen Laboratorium für Molekularbiologie in Heidelberg; 3.) 375.800 Euro für das Vorhaben 'Substrate Control of the active conformation of the respiratory complex I' von Professor Dr. Thorsten Friedrich und Professor Dr. Bernhard Breit vom Institut für Organische Chemie und Biochemie der Universität Freiburg sowie Professorin Dr. Petra Hellwig von der Faculté de Chimie, Université Louis Pasteur, Strasbourg. Nähere Informationen zu diesen Vorhaben finden Sie im Folgenden - außerdem im Anschluss eine Übersicht der weiteren bewilligten Projekte Zu 1: Interne Kommunikation von Proteinen Wie erfährt die rechte Hälfte, was die linke gerade tut? Viele Proteine besitzen mindestens zwei räumlich voneinander getrennte Bindestellen, an denen Substrate oder andere Moleküle andocken können. Bei diesen 'allosterischen' Proteinen wird in der Regel die Aktivität der einen Bindestelle vom Zustand der anderen gesteuert. Bindet also ein so genanntes Effektormolekül an der einen Seite, wird diese Information über Änderung der räumlichen Form an die andere Bindestelle weitergegeben. Das Resultat ist auch dort eine Konformationsänderung, die nun eine weitere Aktivität zulässt oder stoppen kann. Zwar hat man heute mit Kristallstrukturen bereits eine Reihe von Proteinen mit Substraten und Effektoren dreidimensional sichtbar machen können - doch Regeln für die Mechanik und Energetik proteininterner Kommunikation gibt es bisher nicht. Hier setzen die Wissenschaftler aus Erlangen-Nürnberg mit ihrem Projekt an: Am Beispiel des Tet-Repressors wollen sie die Informationsweitergabe analysieren und allgemein gültige Prinzipien herausfinden. Tetrazyklin ist als Antibiotikum bekannt, das die bakterielle Proteinsynthese hemmt. Es fungiert beim Tet-Repressor als Effektormolekül, reguliert über Bindung an den Repressor die Genexpression. Der Tet-Repressor ist strukturell sehr gut untersucht und bietet sich als Modell an. Die Wissenschaftler haben bereits Varianten des Rezeptors mit veränderter Allosterie sowie ein Peptid isoliert, das den Rezeptor durch eine andere Strukturänderung induziert als Tetrazyklin. Auch neuartige Tetrazyklinderivate werden getestet, um den Kontaktketten zwischen den Bindestellen auf die Spur zu kommen. Die Kombination von Molekulargenetik, Synthesechemie und strukturellen Methoden erhöht die Chancen, zu allgemein gültigen Prinzipien zu kommen. ------------------------------- Kontakte zu Projekt 1 Universität Erlangen-Nürnberg Institut für Biologie Lehrstuhl für Mikrobiologie Prof. Dr. Wolfgang Hillen Telefon: 091318528081 E-Mail: whillen@biologie.uni-erlangen.de Institut für Biologie Lehrstuhl für Biotechnik Prof. Dr. Yves Muller Telefon: 091318523081 E-Mail: ymuller@biologie.uni-erlangen.de Institut für Pharmazie und Lebensmittelchemie Prof. Dr. Peter Gmeiner Telefon: 091318522584 E-Mail: gmeiner@pharmazie.uni-erlangen.de ------------------------------------------ Zu 2: Biosensoren machen Signalketten sichtbar Nicht einzelne Signale, sondern komplexe Signalkaskaden sorgen dafür, dass sich ein Embryo entwickeln kann. Wichtige Signale geben dabei die Wachstumsfaktoren der Transforming Growth Factor beta-Familie, kurz TGF-?. Sie werden bereits intensiv erforscht, denn wenn ihre Signalfunktion im Zellwachstum außer Kontrolle gerät, können Krebs und andere Krankheiten entstehen. Während die molekularen Aspekte der Signalkette und die konformationellen Änderungen einzelner Komponenten schon recht gut bekannt sind, weiß man wenig über die zeitliche und räumliche Dynamik der Prozesse. Hierfür interessiert sich das Team aus Dresden, Heidelberg und Cambridge: Die Forscher wollen Biosensoren für verschiedene Komponenten der Signalkette 'bauen' und damit die Etappen der Signalweiterleitung in Echtzeit verfolgen. Biosensoren sind Messfühler, die mit biologischen Komponenten ausgestattet sind. Ihr Einsatz macht es möglich, Protein-Protein-Wechselwirkungen in der lebenden Zelle auch quantitativ zu bestimmen. Ziel der Forscher ist es vor allem, TGF-Signale sowohl während der Embyonalentwicklung als auch für bestimmte Krankheiten zu messen. ------------------------------------------------------------- Kontakte zu Projekt 2 Max-Planck-Institut für molekulare Zellbiologie und Genetik, Dresden Dr. Marcos González-Gaitán Telefon:03512102539 E-Mail: gonzalez@mpi-cbg.de University of Cambridge Prof. Dr. James Smith Telefon: 00441223334133 E-Mail: j.bate@gurdon.cam.ac.uk Europäisches Laboratorium für Molekularbiologie, Heidelberg Dr. Carsten Schultz Telefon: 06221387210 E-Mail: carsten.schultz@EMBL-Heidelberg.de ------------------------------------------ Zu 3: Energiegewinn durch räumliche Bewegungen Auch bei der Energiegewinnung von Zellen spielen Konformationsänderungen von Molekülen und Molekülkomplexen die entscheidende Rolle. In der Atmungskette - dem entscheidenden Prozess im Energiestoffwechsel - wird ATP bereitgestellt, die universelle Energiewährung, die alles antreibt. Der erste Komplex der Zellatmung ist die NADH:Ubichinon-Oxidoreduktase, ein Enzym, das eine wichtige Schaltstelle darstellt: Es überträgt Elektronen vom Elektronencarrier NADH auf Ubichinon und nutzt die dabei freiwerdende Energie, um Protonen von der Innenseite der Membran nach außen zu transportieren. Auf diese Weise entsteht ein Membranpotenzial, das zum Aufbau des Energieträgers ATP, aber auch für Transportvorgänge und andere energieabhängige Vorgänge genutzt werden kann. Der Mechanismus dieses wichtigen Enzymkomplexes am Beginn der Atmungskette ist noch weitgehend unverstanden. Klar ist, dass die Bindung von NADH, nicht jedoch von NADPH - der phosphorylierten Form - große räumliche Bewegungen auslöst und das Molekül für Ubichinon öffnet. Die Wissenschaftler aus Freiburg und Strasbourg wollen in dem von der VolkswagenStiftung geförderten Vorhaben untersuchen, welche Konformationsänderungen abgewandelte NADH-Derivate zur Folge haben. Die Untersuchungen an der NADH:Ubichinon-Oxidoreduktase sind auch für die Medizin relevant, denn eine Fehlfunktion dieses Komplexes ist mit neurodegenerativen Krankheiten wie dem Parkinson-Syndrom verknüpft. -------------------------------------- Kontakte zu Projekt 3: Universität Freiburg Institut für Organische Chemie und Biochemie Prof. Dr. Thorsten Friedrich Telefon: 07612036060 E-Mail: tfriedri@uni-freiburg.de Prof. Dr. Bernhard Breit Telefon: 07612036051 E-Mail: bernhard.breit@orgmail.chemie.uni-freiburg.de Université Louis Pasteur, Strasbourg Prof. Dr. Petra Hellwig E-Mail: hellwig@chimie.u-strasbg.fr -------------------------------------- Bewilligt wurden in der Initiative 'Zusammenspiel von molekularen Konformationen und biologischer Funktion' auch folgende fünf Vorhaben: 4.) 461.800 Euro für das Vorhaben 'Synthetic selectivity filters for porin-like ion channels' von Professor Dr. Ulrich Koert, Professor Lars-Oliver Essen und Dr. Henning Mootz vom Fachbereich Chemie der Universität Marburg; Kontakt zu Projekt 4: Universität Marburg Fachbereich Chemie Professor Dr. Ulrich Koert Telefon: 064212826970 E-Mail: koert@chemie.uni-marburg.de ----------------------------------- 5.) 79.400 Euro für das Vorhaben 'Conformation-activity relationship of the archazolids: Development of a novel class of highly potent V-ATPase inhibitors' von Dr. Dirk Menche von der Abteilung Medizinische Chemie der Gesellschaft für Biotechnologische Forschung in Braunschweig (GBF) und Dr. Teresa Carlomgno vom Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie in Göttingen; Kontakt zu Projekt 5: GBF Braunschweig Abteilung Med. Chemie Dr. Dirk Menche Telefon: 05316181346 E-Mail: dirk.menche@gbf.de ---------------------------------- 6.) 359.000 Euro für das Vorhaben 'Elucidation of the conformational dynamics of the spliceosome using small molecule inhibitors' von Professor Dr. Reinhard Lührmann und Privatdozent Dr. Markus Wahl von der Abteilung Zelluläre Biochemie am Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie in Göttingen und Professor Dr. Herbert Waldmann vom Fachbereich Chemie, Chemische Biologie, Universität Dortmund; Kontakt zu Projekt 6: Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie Abt. Zelluläre Biochemie Prof. Dr. Reinhard Lührmann Telefon: 05512011405 E-Mail: reinhard.luehrmann@mpi-bpc.mpg.de ------------------------------------------ 7.) 398.800 Euro für die Fortsetzung des Vorhabens 'Pleckstring domains: from allosteric regulation of protein function towards novel tools for monitoring intracellular reactions' von Dr. Carsten Schultz und Dr. Michael Sattler, beide EMBL - Europäisches Laboratorium für Molekularbiologie in Heidelberg, und Professor Dr. Mathias Gautel, Cardiovascular Division der GKT School of Medicine, King's College, London; Kontakt zu Projekt 7: EMBL, Heidelberg Dr. Michael Sattler Telefon: 06221387552 E-Mail: sattler@embl-heidelberg.de ----------------------------------- 8.) 393.100 Euro für die Fortsetzung des Vorhabens 'Modulation of the slow conformational dynamics in Ras and Ras-related proteins by drugs: development of an new type of specific Ras-inhibitor' von Professor Dr. Hans-Robert Kalbitzer vom Institut für Biophysik und physikalische Biochemie sowie Professor Dr. Burkhard König vom Institut für Organische Chemie, beide Universität Regensburg, und Professor Dr. Christian Herrmann von der Fakultät für Chemie, Physikalische Chemie, Universität Bochum. Kontakt zu Projekt 8: Universität Regensburg Institut für Biophysik und physikalische Biochemie Prof. Dr. Hans-Robert Kalbitzer Telefon: 09419432595 E-Mail: hans-robert.kalbitzer@biologie.uni-regensburg.de -------------------------------------------------------- Die Förderinitiative 'Zusammenspiel von molekularen Konformationen und biologischer Funktion' wird in diesem Jahr eingestellt. Sie hat dazu beigetragen, das Gebiet der Chemischen Biologie in Forschung und Lehre in der deutschen wie europäischen Forschungslandschaft zu verankern. Über die gesamte bisherige Laufzeit wurden - einschließlich der jetzigen Vorhaben - 125 Bewilligungen ausgesprochen, für die rund 23 Millionen Euro bereit gestellt wurden. Mit Stichtag 15. September 2006 können die letzten Anträge eingereicht werden. Kontakt VolkswagenStiftung Presse- und Öffentlichkeitsarbeit Dr. Christian Jung Telefon: 05118381380 E-Mail: jung@volkswagenstiftung.de Kontakt Förderinitiative der VolkswagenStiftung Dr. Matthias Nöllenburg Telefon: 05118381290 E-Mail: noellenburg@volkswagenstiftung.de
Branchennachricht
30.03.06
Jahrestagung der Deutschen Gesellschaft für Kristallographie in Freiburg Das Kristallographische Institut der Albert-Ludwigs-Universität richtet zusammen mit dem Institut für Anorganische und Analytische Chemie sowie dem Institut für Organische Chemie und Biochemie am 3. - 6. April 2006 die 14. Jahrestagung der Deutschen Gesellschaft für Kristallographie (DGK) aus. Die DGK ging nach der deutschen Wiedervereinigung aus der Arbeitsgemeinschaft Kristallographie in der BRD und der Vereinigung für Kristallographie in der DDR hervor. Die Tagung wird am Montag, den 3. April 2006, um 13.00 Uhr in der Aula der Universität, Kollegiengebäude I, Werthmannplatz, eröffnet. Die Kristallographie als Wissenschaft entwickelte sich ursprünglich aus dem Studium natürlich vorkommender Minerale und ist in der Öffentlichkeit recht wenig bekannt. Sie ist neben den Geowissenschaften von großer Bedeutung in vielen modernen Disziplinen, so der Materialwissenschaft, der Festkörperphysik, der Chemie und der Molekularbiologie. Sie bildet die Grundlage modernster Technologien, wie zum Beispiel bei der Fertigung von Halbleiterbauelementen. Weitere Informationen unter: http://www.dgk-2006.de und http://opal.kristall.uni-frankfurt.de/DGK/ Kontakt: Prof. Dr. Arne Cröll Kristallographisches Institut Universität Freiburg Hermann-Herder-Str. 5 79104 Freiburg Tel.:7612036439 e-mail: arne.croell@krist.uni-freiburg.de http://www.krist.uni-freiburg.de Quelle: www.pressrelations.de
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