PROTEIN in Chemie

Mit drei Millionen Euro fördert die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) in den kommenden drei Jahren ein Forschungsvorhaben, das Wissenschaftler der Technischen Universitäten Chemnitz und Dresden sowie der Universität Leipzig erarbeiteten. Die Forschergruppe "From Local Constraints to Macroscopic Transport" beschäftigt sich mit Transportprozessen in komplexen Materialien, beispielsweise mit der Diffusion in porösen Strukturen oder biologischen Membranen. Erstmals haben sich Wissenschaftler dieser drei sächsischen Universitäten in einer Forschergruppe zusammengeschlossen und bündeln ihr Wissen zur Bewegung auf der Nanometerskala. Mit ihren Untersuchungen wollen sie die Grundlagen für die Entwicklung neuer nano- und biotechnologischer Anwendungen schaffen. Von den Forschungsergebnissen könnte die Vision einer chemischen Nanofabrik - also einer winzigen Fabrik, die aus elementaren chemischen Bausteinen neue Materialien herstellt - profitieren. Die Forscher erhoffen sich neue Informationen über die Transportmechanismen auf der Nanometerskala. Diese könnten in Zukunft die Herstellung effizienter Transportwege - also kleiner "Nanofließbänder" - in den Nanofabriken ermöglichen. Solche Transportprozesse sind auch die Grundlage für die Funktion oder Fehlfunktion in Zellen. Proteine und andere Botenstoffe werden über verschiedene Mechanismen in und zwischen Zellen transportiert. Die Experimente zur Diffusion in biologischen Membranen ermöglichen deshalb auch ein besseres Verständnis, wie Krankheiten, beispielsweise Alzheimer, entstehen. Von der TU Chemnitz sind Prof. Dr. Christian von Borczyskowski, Professur Optische Spektroskopie und Molekülphysik, und sein Wissenschaftlicher Mitarbeiter Dr. Jörg Schuster sowie Prof. Dr. Günter Radons, Professur Komplexe Systeme und Nichtlineare Dynamik, beteiligt. Außerdem werden zwei Doktoranden die Chemnitzer Wissenschaftler unterstützen. Sie beschäftigen sich vor allem mit der Untersuchung von Diffusionsprozessen in ultradünnen Flüssigkeitsfilmen. "Dazu setzen wir Farbstoffmoleküle in die Flüssigkeiten ein und beobachten mit hochempfindlichen Mikroskopen, wie sich diese Moleküle bewegen. In dünnen Flüssigkeitsfilmen läuft diese Diffusion völlig anders ab, als in größeren Flüssigkeitsvolumen", erklärt Dr. Jörg Schuster. Die Untersuchung dieser Prozesse ermöglicht vor allem ein besseres Verständnis katalytischer Vorgänge auf der Nanometerskala. Weitere Informationen erteilen Prof. Dr. Christian von Borczyskowski, Telefon 037153133035, E-Mail borczyskowski@physik.tu-chemnitz.de , und Dr. Jörg Schuster, Telefon 037153133013, E-Mail schuster@physik.tu-chemnitz.de. Link zur Pressemitteilung: http://www.pressrelations.de/new/standard/dereferrer.cfm?r=306434

Mit drei Millionen Euro fördert die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) in den kommenden drei Jahren ein Forschungsvorhaben, das Wissenschaftler der Technischen Universitäten Chemnitz und Dresden sowie der Universität Leipzig erarbeiteten. Die Forschergruppe "From Local Constraints to Macroscopic Transport" beschäftigt sich mit Transportprozessen in komplexen Materialien, beispielsweise mit der Diffusion in porösen Strukturen oder biologischen Membranen. Erstmals haben sich Wissenschaftler dieser drei sächsischen Universitäten in einer Forschergruppe zusammengeschlossen und bündeln ihr Wissen zur Bewegung auf der Nanometerskala. Mit ihren Untersuchungen wollen sie die Grundlagen für die Entwicklung neuer nano- und biotechnologischer Anwendungen schaffen. Von den Forschungsergebnissen könnte die Vision einer chemischen Nanofabrik - also einer winzigen Fabrik, die aus elementaren chemischen Bausteinen neue Materialien herstellt - profitieren. Die Forscher erhoffen sich neue Informationen über die Transportmechanismen auf der Nanometerskala. Diese könnten in Zukunft die Herstellung effizienter Transportwege - also kleiner "Nanofließbänder" - in den Nanofabriken ermöglichen. Solche Transportprozesse sind auch die Grundlage für die Funktion oder Fehlfunktion in Zellen. Proteine und andere Botenstoffe werden über verschiedene Mechanismen in und zwischen Zellen transportiert. Die Experimente zur Diffusion in biologischen Membranen ermöglichen deshalb auch ein besseres Verständnis, wie Krankheiten, beispielsweise Alzheimer, entstehen. Von der TU Chemnitz sind Prof. Dr. Christian von Borczyskowski, Professur Optische Spektroskopie und Molekülphysik, und sein Wissenschaftlicher Mitarbeiter Dr. Jörg Schuster sowie Prof. Dr. Günter Radons, Professur Komplexe Systeme und Nichtlineare Dynamik, beteiligt. Außerdem werden zwei Doktoranden die Chemnitzer Wissenschaftler unterstützen. Sie beschäftigen sich vor allem mit der Untersuchung von Diffusionsprozessen in ultradünnen Flüssigkeitsfilmen. "Dazu setzen wir Farbstoffmoleküle in die Flüssigkeiten ein und beobachten mit hochempfindlichen Mikroskopen, wie sich diese Moleküle bewegen. In dünnen Flüssigkeitsfilmen läuft diese Diffusion völlig anders ab, als in größeren Flüssigkeitsvolumen", erklärt Dr. Jörg Schuster. Die Untersuchung dieser Prozesse ermöglicht vor allem ein besseres Verständnis katalytischer Vorgänge auf der Nanometerskala. Weitere Informationen erteilen Prof. Dr. Christian von Borczyskowski, Telefon 037153133035, E-Mail borczyskowski@physik.tu-chemnitz.de , und Dr. Jörg Schuster, Telefon 037153133013, E-Mail schuster@physik.tu-chemnitz.de. Link zur Pressemitteilung: http://www.pressrelations.de/new/standard/dereferrer.cfm?r=306434

Zwei Höhepunkte der Eröffnungsveranstaltung zum Wissenschaftsforum 2007 der Gesellschaft Deutscher Chemiker (GDCh) in Neu-Ulm am 16. September sind die Verleihung der Adolf-von-Baeyer-Denkmünze an Professor Dr. Wolfram Sander von der Ruhruniversität Bochum und die Auszeichnung von Professor George M. Whitesides (Harvard University) mit der August-Wilhelm-von-Hofmann-Vorlesung, in der Whitesides zum Thema "Rethinking What Chemistry Does" den Teilnehmern Nachdenkliches auf den Weg durch die bis zum 19. September an der Ulmer Universität stattfindenden Tagung gibt. "Ich halte George Whitesides für einen der brilliantesten Denker in der Chemie", freut sich GDCh-Präsident Professor Dr. Dieter Jahn, der das Wissenschaftsforum eröffnen wird, auf diesen Vortrag. "Whitesides gehört zu den Chemikern, die es verstehen, der Allgemeinheit klar zu machen, wie wichtig und nützlich viele der Entdeckungen aus den Chemielabors sind." Warum für ihn denn die Chemie so zentral für die Energiefrage sei, wurde Whitesides kürzlich in einem Interview gefragt. Seine einfache Antwort war, dass von der Verbrennung von Öl über die Batterie bis zur Solarzelle chemische Vorgänge und neue Materialien im Zentrum stünden. Heute gehe es aber nicht nur darum, Energie zu erzeugen. Wegen der Klima- und Rohstoffprobleme gehe es um existentielle Fragen für das Leben auf der Erde, antwortete Whitesides. "Wir können als Lösung nicht einen Mix aus bisher bekannten Technologien anbieten. Wir müssen neue Ideen haben - und zwar nicht nur in der Ingenieurtechnik." Die Nutzung der Sonnenenergie in der Photosynthese der Pflanzen sei trotz allen Enthusiasmus der Wissenschaftler noch nicht ausreichend verstanden, um daraus derzeit technische Prozesse mit hoher Effizienz abzuleiten. Hier gäbe es noch ein weites Feld für Chemiker mit vielen neuen Ideen. Große Probleme gibt es, laut Whitesides, auch beim Biosprit - nicht nur weil schrumpfende Flächen für Nahrungsmittel-Grundstoffe die Preise für Lebensmittel erhöhen. Die Prozesskosten von der Ernte der "Energiepflanzen" bis hin zum nutzbaren Energieträger sind derzeit noch immens - die Ausbeute, wie der Chemiker das Verhältnis vom eingesetzten Rohstoff zum Endprodukt nennt, erschreckend niedrig. Zu berücksichtigen ist auch, dass es regionale und saisonale Unterschiede gibt, und es stellt sich die Frage, wie die Energieverteilung sinnvoll möglich wird - nur dezentral? Die richtigen Strategien für die Energieversorgung der Zukunft werden Zeit brauchen sowie hervorragende Naturwissenschaftler und Ingenieure. Hier sind auch die Chemiker gefragt, deren Grundlagenforschung auf den ersten Blick den "Nichtchemikern" unbedeutsam erscheint. Wolfram Sander gehört zu den Forschern, deren Grundlagenarbeit von der Kommission der GDCh für die Vergabe der Adolf-von-Baeyer-Denkmünze als sehr wichtig eingestuft wurde. Baeyer, Nobelpreisträger von 1905 u.a. für seine Synthesen des heute noch populären Farbstoffs Indigo und anderer wichtiger Farbstoffe, war ein exzellenter Forscher auf dem Gebiet der organischen Chemie. Der Organiker Sander befasst sich heute mit ganz anderen Fragestellungen, nämlich mit der Aktivierung und den Reaktionen von molekularem Sauerstoff, mit Carbokationen und elektrophilen Carbenen, mit Polyradikalen, reaktiven Silicium-Spezies sowie nichtkovalenten Reaktionen. Ziel seiner Arbeiten ist es, Strukturen und Eigenschaften neuer Produkte chemischer Synthesen und auch den Ablauf dieser Synthesen vorauszusagen. Von besonderer Bedeutung sind dabei die möglichen Zwischenstufen solcher Reaktionen. Dazu hat er mit seinem Arbeitskreis wichtige hochreaktive Zwischenstufen hergestellt: das Phenyl-Kation, verschiedene Dehydroaromaten sowie neue Carbene und Nitrene. Sanders wendet modernste spektroskopische Messtechniken und quantenchemische Berechnungen an, auf die die Chemiker vor einhundert Jahren noch nicht zurückgreifen konnten. Ein interessantes Teilgebiet seiner Arbeiten sind nichtkovalente, "lockere", Wechselwirkungen, die u.a. von großer Bedeutung sind, um das Verhalten der Bausteine des Lebens, der Aminosäuren, Peptide und Proteine, also die Lebensprozesse, zu verstehen. Proteine ändern fortwährend ihre Struktur oder sie binden an andere Stoffe, um diese beispielsweise zu anderen Bestimmungsorten zu transportieren. Diese Veränderungen gehen unvorstellbar schnell vor sich und sind nur möglich, weil die kurzfristigen Bindungen nichtkovalent, also nur wenig stabil, sind. Solche schwachen Wechselwirkungen zwischen Molekülen bestimmen auch die Strukturen anderer flüssiger wie fester Materie. Mit der Erforschung nichtkovalenter Wechselwirkungen arbeitet Sander an der Schnittstelle zwischen Chemie, Biochemie und Materialwissenschaften. Sander, der in seiner Heimatstadt Heidelberg Chemie studierte und dort auch, nach einem Postdoc-Aufenthalt an der University of California, habilitierte, erhielt nach einer Professur an der Universität Braunschweig 1993 den Ruf auf den Lehrstuhl für Organische Chemie an der Universität Bochum. Die Gesellschaft Deutscher Chemiker (GDCh) gehört mit über 27.000 Mitgliedern zu den größten chemiewissenschaftlichen Gesellschaften weltweit. Alle zwei Jahre veranstaltet sie an wechselnden Orten in Deutschland ihre Jahrestagungen, 2007 erstmals unter dem Titel Wissenschaftsforum und erstmals an der Ulmer Universität. Wie auf allen Jahrestagungen werden auch auf dem Wissenschaftsforum 2007 von der GDCh zahlreiche Ehrungen vorgenommen und Preise verliehen. Die August-Wilhelm-von-Hofmann-Denkmünze, eine Goldmedaille, wird seit 1903 - damals von der Deutschen Chemischen Gesellschaft, eine der beiden Vorgängerorganisationen der GDCh - vorwiegend an ausländische Chemikerinnen und Chemiker verliehen, in diesem Jahr zum 43. Mal. Die Adolf-von-Baeyer-Denkmünze, ebenfalls eine Goldmedaille, verbunden mit einem Preisgeld von zZt. 7.500 Euro, wird in Ulm zum 46. Mal seit 1911 - damals vom Verein Deutscher Chemiker - vergeben. Kontakt: Dr. Renate Hoer Gesellschaft Deutscher Chemiker e.V. (GDCh) Öffentlichkeitsarbeit Postfach 900440 60444 Frankfurt Tel.: 0697917493 Fax: 0697917307 E-Mail: r.hoer@gdch.de www.gdch.de Frankfurt am Main - Veröffentlicht von pressrelations Link zur Pressemitteilung: http://www.pressrelations.de/new/standard/dereferrer.cfm?r=291590

Einsatz bei Medikamententransport, funktionalen Lebensmitteln, Kosmetik oder technischen Anwendungen Wissenschaftlern der Technischen Universität München (TUM) um Prof. Andreas Bausch, Ordinarius für Biophysik, und Dr. Thomas Scheibel, Lehrstuhl für Biotechnologie, ist es gelungen, einen Trick der Natur für die Herstellung vollkommen neuer Biomaterialien einzusetzen. Unter Ausnutzung des Grenzflächenverhaltens der künstlichen Spinnenseide nutzten sie diese als Verkapselungsmaterial für Wirkstoffe. Die renommierte Fachzeitschrift Advanced Materials berichtet dazu in ihrer aktuellen Ausgabe. Einkapselungsprozesse sind für viele Anwendungen von größter Bedeutung. Oft ist es beispielsweise nötig, bestimmte Arzneien oder Medikamente präzise im Körper an ihr Ziel zu steuern, ohne dass sich diese unterwegs auflösen. Andere Anwendungen sind die Einkapselung von Geschmacks- oder Wirkstoffen in Lebensmitteln, die immer neue Herausforderung an die Stabilität und gezielte Freisetzung stellen. Für ihre Experimente verwendeten die Forscher an der TU München als Schutzhülle ein bestimmtes Protein, das den Spinnfaden-Eiweißen nachgebildet ist. Diese sind - Grundvoraussetzung für Anwendungen im Körper - immunologisch unsichtbar. Die Protein-Moleküle sind mit dem zu verpackenden Wirkstoff in einem Wassertröpfchen gelöst. Dann emulgierten die Biophysiker die Tröpfchen in einem Öl. Bei diesem Prozess bildet sich zwischen den beiden Phasen eine Grenzfläche. Aufgrund ihres amphiphilen Charakters (Substanz löst sich in polaren und in unpolaren Lösungsmitteln) wanderten die Seidenproteine an diese Phasengrenze und bildeten eine sehr stabile b-Faltblattstruktur aus, wie man sie auch in den Seidenfäden findet. Auf diese Weise formierten sich die Seidenproteine zu einem hauchdünnen Film, nur wenige Nanometer dick. Die so entstandene Mikrokapsel bildet ein ideales System, verschiedenste Inhalte sicher ans gewünschte Ziel zu transportieren. Die gesamte Reaktionszeit, in der sich die kleinen Kapseln ausbilden, beträgt nur wenige Sekunden, was auf die einzigartigen Eigenschaften der Spinnenseidenproteine zurückzuführen ist. Die so erzeugten Mikrokapseln sind hochelastisch, können kaum osmotisch schwellen und sind somit gegen den osmotischen Druck nahezu immun. Dies ist deshalb wichtig, weil die Kügelchen nicht mitten im Körper an ungewollter Stelle platzen und ihren Wirkstoff freisetzen sollen. Außerdem weisen die ultrakleinen „Träger“ eine hohe chemische Stabilität auf, und das gleichzeitig bei absoluter Biokompatibilität und immunologisch neutralem Verhalten. Das Freisetzen der transportierten Substanz kann durch Proteasen erfolgen. Diese natürlichen Enzyme bauen die Schutzhülle von außen ab. Ein großer Vorteil dieser im Rahmen des Exzellenzclusters Nanosystems Initiative Munich (NIM) entwickelten Methode ist nicht nur die Einfachheit des Prozesses, sondern auch die hervorragende Kontrollierbarkeit der Materialeigenschaften. So gelingt es, durch den Einsatz von speziellen Vernetzungsmethoden, den Prozess des Abbaus der Seidenkapsel gezielt zu verzögern. Auf diese Weise eröffnen diese neu entwickelten biomimetischen Seidenmaterialien vielfältige Einsatzmöglichkeiten – nicht nur zum Medikamententransport, sondern auch für funktionale Lebensmittel oder für technische Anwendungen. K. D. Hermanson, D. Huemmerich, T. Scheibel, A. Bausch, Engineered Microcapsules Fabricated from Reconstituted Spider Silk, Adv. Mater. 2007, dx.doi.org/10.1002/adma.200602709 Weitere Informationen unter: cell.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/index.html Oder: www.fiberlab.de Kontakt: Dr. Joachim Eiding Redaktionsbüro Hirschbergstraße 24 80634 München Tel. (089) 1679142 E-Mail: joachim-eiding@gmx.de www.joachim-eiding.de Kontakt: Dr. Joachim Eiding Redaktionsbüro Hirschbergstraße 24 80634 München Tel. (089) 1679142 E-Mail: joachim-eiding@gmx.de www.joachim-eiding.de Dr. Joachim Eiding Freier Fachautor für Bio- und Nanotechnologie eigenes Redaktionsbüro Diplom-Chemiker mit Promotion in Physikalischer Chemie 1992 Studium 1981 bis 1988 TU München seit 1996 freier Journalist Quelle: www.openpr.de

Leverkusen - Die therapeutische Apherese ist ein innovatives Behandlungsverfahren, mit dem Stoffe, die Krankheiten verursachen, außerhalb des Körpers schonend aus dem Blut entfernt werden können. Speziell zur Behandlung von Patienten mit schweren Fettstoffwechselstörungen hat das Bad Homburger Medizintechnikunternehmen Fresenius Medical Care eine neue Technologie namens DALI® (Direct Adsorption of LIpoproteins) entwickelt. Mit ihr lässt sich unter anderem LDL-Cholesterin, das wegen seines Einflusses auf die Gefäßverkalkung auch "schlechtes Cholesterin" genannt wird, aus dem Blut abtrennen. Herzstück der Technologie ist ein Adsorber, gefüllt mit einem speziellen Material, das zum Beispiel das LDL-Cholesterin elektrostatisch bindet. Für das Gehäuse des Adsorbersystems wurde ein bruchsicherer Kunststoff gesucht. "Erste Wahl war schließlich unser Makrolon® 2458", erläutert Markus Krieter, Experte für Medizintechnik in der Business Unit Polycarbonates der Bayer MaterialScience AG. "Das Polycarbonat ist ausreichend zäh und steif, weshalb das Gehäuse im oft hektischen Krankenhausalltag nicht so schnell Schaden nimmt. Außerdem übersteht unser Werkstoff problemlos die Heißdampfsterilisation des DALI® Adsorbers unter Druck, bei der über etwa 20 Minuten eine Temperatur von mindestens 121 °C herrscht." Ein weiterer Vorteil des Polycarbonates ist die hohe Transparenz, die eine ständige visuelle Sichtkontrolle der Blutbehandlung durch das Krankenhauspersonal erlaubt und so zu mehr Patientensicherheit beiträgt. Makrolon® 2458 erfüllt die Anforderungen, die die amerikanische Norm US-Pharmacopeia, Class VI, an die biologische Verträglichkeit von Kunststoffen stellt. Wie alle Produkte von Bayer MaterialScience für die Medizintechnik entspricht es außerdem der übergeordneten, international gültigen Norm ISO 109931 zur Biokompatibilität von Kunststoffen, die bis zu 30 Tage in Kontakt mit Körperflüssigkeiten und -gewebe stehen. Bei der DALI® Therapie wird das Blut des Patienten einer Armvene entnommen und über den Adsorber geleitet. Dort bleibt das LDL-Cholesterin an den Adsorberkügelchen hängen. Über die andere Armvene gelangt das gereinigte Blut wieder in den Körper des Patienten zurück. Seit der Einführung wurden mit der DALI® Therapie mehr als 160.000 Behandlungen durchgeführt. Rezepturkonstanz und langfristige Verfügbarkeit der Produkte Bayer MaterialScience erzielt einen Großteil seines Geschäftes mit namhaften Medizintechnikherstellern im Rahmen exklusiver Entwicklungskooperationen. "Wir legen sehr großen Wert darauf, dabei als verlässlicher Partner zu gelten. Deshalb stellen wir die langfristige Verfügbarkeit und Liefersicherheit unserer Werkstoffe für die Medizintechnik sicher und geben verbindliche Zusagen zur Konstanz der jeweiligen Rezepturen", erklärt Krieter. Über Kooperationen hinaus beobachtet Bayer MaterialScience Normänderungen in der Medizintechnik und prüft eigenständig die betroffenen Werkstoffe entsprechend den erweiterten Anforderungen. Das Unternehmen unterstützt die Hersteller medizinischer Geräte und zugehörige Kunststoffverarbeiter mit einem umfangreichen Service. "Wir helfen von der Konzeption eines Kunststoffbauteils über die Konstruktion und den Werkzeugbau bis hin zum Produktionsstart", so Krieter. Zum Beispiel stehen CAE-Tools zur Analyse der thermischen Ausdehnung und der statischen und dynamischen Eigenschaften eines Bauteils zur Verfügung. Zum Servicepaket gehören unter anderem auch thermogravimetrische Messungen und Screening-Versuche zur Kontaktmedienbeständigkeit sowie rheologische Berechnungen, um etwa störende Bindenähte zu verlegen oder das Werkzeugfüllverhalten zu optimieren. Mit einem Umsatz von 10,7 Milliarden Euro im Jahr 2005 gehört die Bayer MaterialScience AG zu den weltweit größten Polymer-Unternehmen. Geschäftsschwerpunkte sind die Herstellung von High-Tech-Polymerwerkstoffen und die Entwicklung innovativer Lösungen für Produkte, die in vielen Bereichen des täglichen Lebens Verwendung finden. Die wichtigsten Abnehmerbranchen sind die Automobilindustrie, die Elektro-/Elektronik-Branche sowie die Bau-, Sport- und Freizeitartikelindustrie. Bayer MaterialScience produziert an 40 Standorten rund um den Globus und beschäftigt etwa 18.800 Mitarbeiter. Bayer MaterialScience ist ein Unternehmen der Bayer-Gruppe. News und Informationen über Produkte, Anwendungen und Services der Bayer MaterialScience AG sind unter http://www.bayerbms.de zu erhalten. Daten und Fakten speziell zum Unternehmen finden Sie unter http://www.fakten.bayerbms.de . Hotline für Leseranfragen: Fax: (0221) 9902160 Die Pressemitteilung erreichen Sie über folgenden Link: http://WWW.BayNews.BAYER.DE/BayNews/BayNews.nsf/id/20060486 Quelle: www.pressrelations.de

"Der internationale Fortschritt auf dem Gebiet der Lichtmikroskopie ist eng mit dem Namen Heidelberg verbunden", betont Professor Christoph Cremer vom Kirchhoff-Institut für Physik der Ruprecht-Karls-Universität Heidelberg im Rückblick auf das dieser Tage zu Ende gegangene Internationale Symposium "Optical Analysis of Biomolecular Machines" in Berlin. Lag das Auflösungsvermögen von Lichtmikroskopen noch vor wenigen Jahren bei etwa 200 Nanometer, so erreichen moderne Lichtmikroskope heute eine Auflösung von 15 bis 20 Nanometer. Damit wird es möglich, molekulare Vorgänge in lebenden Zellen zu beobachten und auch quantitativ zu analysieren. Dafür ist jedoch eine Zusammenarbeit verschiedenster Forschungsrichtungen von Molekularbiologie über Physik, Chemie bis hin zur Bildverarbeitung unabdingbar. Das Berliner Symposium, das im Rahmen des von Christoph Cremer koordinierten Schwerpunktprogramms "Supramolekulare Biostrukturen" (DFG SPP1128) stattfand und von ihm selbst sowie der Berliner Kollegin Dr. Cristina Cardoso vom Max Delbrück Zentrum für Molekulare Medizin organisiert wurde, brachte dementsprechend auch Wissenschaftler der verschiedensten Forschungsgebiete zusammen. Dabei durfte natürlich einer der Pioniere der modernen Lichtmikroskopie, Professor Stefan Hell vom Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie in Göttingen, nicht fehlen, der einstmals in Heidelberg am heutigen Kirchhoff-Institut für Physik diplomierte, promovierte, sich habilitierte und hier immer noch eine Professur inne hat. "Er hielt einen für alle beeindruckenden Vortrag über ein neues Konzept zur Brechung der Abbé-Beugungsgrenze", erinnert sich Christoph Cremer. Ernst Abbé hatte 1873 erkannt, dass die Auflösung eines Lichtmikroskops durch die Welleneigenschaft des Lichts auf eben 200 Nanometer beschränkt ist. Das bedeutet, dass Objekte, die enger als 200 Nanometer (200 Milliardstel Meter) zusammenliegen, als ein einziger verwaschener Fleck erscheinen. Anfang der 1990er Jahre war es Stefan Hell dann gelungen, Laser-Licht durch zwei hoch auflösende, gegenüberliegende Objektive auf einen Punkt zu konzentrieren. Die Lichtwellen beider Objektive werden dabei so überlagert, dass sie einen wesentlich kleineren Fokus bilden, als mit einem Objektiv allein. So konnte das Auflösungsvermögen der Lichtmikroskope in Richtung der Objektivachse um den Faktor fünf bis sieben verbessert werden. In seinem neuen, RESOLFT genannten Konzept werden bestimmte optische Übergänge zweier Zustände eines Fluoreszenzmarkers dazu genutzt, die von Abbé bestimmte Beugungsgrenze aufzuheben und das Auflösungsvermögen nochmals weiter zu steigern. Diesmal in der Ebene senkrecht zur Objektivachse. Beide Verfahren sollten sich zu einem Supermikroskop verbinden lassen, mit einer dreidimensionalen Auflösung, die in den Bereich der Größe einzelner Proteinmoleküle kommt. Fluoreszenz nutzt beispielsweise auch Dr. Udo Birk vom Heidelberger Kirchhoff-Institut für Physik bei der so genannten "Spatially Modulated Illumination" Mikroskopie (SMI). Durch zwei gegenläufige und genau aufeinander abgestimmte Laserstrahlen, die eine so genannte strukturierte Beleuchtung erzeugen, wird das Größenauflösungsvermögen des Mikroskops verbessert, bis hinunter zu wenigen zehn Nanometer. So kann etwa festgestellt werden, wie viele Proteine sich zu Komplexen zusammenballen oder wo genau ein Molekül sich überhaupt in der Zelle befindet - und das mit einer Genauigkeit von wenigen Nanometern. Es ist zu erwarten, dass diese und andere neue Verfahren der höchstauflösenden lichtoptischen Bildgebung das Wissen über die zellulären Nanostrukturen entscheidend verbessern werden. Dies wird von großer Bedeutung sein für unser grundlegendes Verständnis der Lebensvorgänge; ein solches verbessertes Verständnis wird langfristig aber auch neue Möglichkeiten der Gesundheitsforschung eröffnen. Um bestimmte Moleküle in den Zellen beobachten zu können, müssen diese aber markiert werden. Christoph Cremer vergleicht das mit dem Versuch, vom Mond aus Biertrinker, die Heidelberger Biere konsumieren, herauszufinden. Das kann eigentlich nur dann gelingen, wenn in Heidelberg hergestellte Biere auf eine bestimmte Art und Weise optisch gekennzeichnet würden, beispielsweise in dem sie blau gefärbt werden. Auf dem Mond könnte man dann mit Hilfe eines superauflösenden Teleskops alle Genießer Heidelberger Biere als kleine blaue Lichtpünktchen identifizieren. Ähnlich verhält es sich auch mit den Molekülen in den Zellen, die mit Hilfe besonderer Markierungsmethoden sichtbar werden. "Ohne diese Technik funktioniert auch die hochauflösende Lichtmikroskopie nicht", gibt Christoph Cremer zu bedenken. Dementsprechend war dieser Methodik genauso wie den Anwendungen der modernen Lichtmikroskope ein breiter Raum während des Symposiums gewidmet. Hier zeigten beispielsweise Biologen, Molekularbiologen und Chemiker, wo derzeitige und zukünftige Einsatzgebiete hochauflösender Lichtmikroskopie liegen. "Den zukünftigen Entwicklungen im Bereich der Lichtmikroskopie wurde am Rande der Tagung ebenfalls Rechnung getragen", blickt Christoph Cremer schon ein Stück in die Zukunft. Dabei wurden erste Pläne entwickelt, ein International Molecular Imaging Laboratory (IMIL) zu gründen, in dem die Forschungs- und Lehraktivitäten der beteiligten Institutionen und Forschungsrichtungen in diesem Bereich gebündelt werden. Aber auch die Entwicklung der Lichtmikroskopie ist noch lange nicht an ihrem Ende angelangt, und so gibt es Überlegungen, ein neues Super-Lichtmikroskop zu bauen, das an das Auflösungsvermögen eines Rasterelektronenmikroskops heranreicht und dabei gleichzeitig vielfarbige Aufnahmen zulässt. Stefan Zeeh Rückfragen bitte an: Professor Christoph Cremer Kirchhoff-Institut für Physik der Universität Heidelberg Im Neuenheimer Feld 227 D-69120 Heidelberg Tel. 06221549252 cremer@kip.uni-heidelberg.de Allgemeine Rückfragen von Journalisten auch an: Irene Thewalt Pressestelle der Universität Heidelberg Tel. 06221542311, Fax 542317 presse@rektorat.uni-heidelberg.de Quelle: www.pressrelations.de

Die Nanotechnologie wird von Experten als die Schlüsseltechnologie des 21. Jahrhunderts bezeichnet. Winzigkleine Partikel - ein Nanometer entspricht einem Millionstel Millimeter - werden heute bereits eingesetzt im Automobilbau, in der Optik und Elektronik oder auch in Materialien für Medizin und Hygiene. Die Natur hat eigene Mechanismen auf der Nanometerskala entwickelt. Grundlegendes Wissen um diese natürlichen Prozesse kann zur Entwicklung neuer Nano-Materialien beitragen. Um Nanopartikel aus dem Edelmetall Palladium herzustellen, nutzen Biologen vom Forschungszentrum Rossendorf (FZR) die Eiweißhülle eines Bakteriums als Trägerschicht. Das Bakterium schützt sich mit dieser Hülle vor dem Schwermetall Uran und kann damit in der exotischen Umgebung einer Uranerz-Abfallhalde überleben. Das Bakterium heißt "Bacillus sphaericus JG-A12" und wurde 1997 von einem Biologenteam des FZR in der Halde Johanngeorgenstadt in Sachsen entdeckt. Seine Eiweißhülle, im Fachjargon S-Layer genannt, weist eine regelmäßige Gitterstruktur mit Poren in der Größe von einigen Nanometern auf. Auf diese Gitterstruktur brachten FZR-Wissenschaftler zunächst ein Metallsalz mit gelösten Palladium-Ionen auf. Anschließend beobachteten sie die Anbindung der Metallsalze an die Eiweißhülle mit Hilfe eines patentierten Verfahrens der Infrarot-Spektroskopie. Das Hauptinteresse der Forscher galt genau dieser Interaktion zwischen dem biologischen Molekül und dem Metall. In den Poren des S-Layers verwandelt sich die unedle Metallsalzlösung unter Einsatz von Wasserstoff in das Edelmetall, das in Form von winzigen Palladiumkügelchen in regelmäßigen Abständen auf der Trägerschicht angeordnet ist. Ein solches Kügelchen besteht aus nur 50 bis 80 einzelnen Palladium-Atomen. Im Ergebnis entsteht eine Schicht aus Palladiumclustern mit neuartigen Eigenschaften. Das Bemerkenswerte hierbei ist, dass sich die Eiweißhülle und die Nanopartikel gegenseitig stabilisieren. Damit bleibt das Gesamtsystem sowohl bei hohen Temperaturen als auch in einer säurehaltigen Umgebung hochstabil. Aufgrund ihres kleinen Durchmessers bieten die Palladiumpartikel im Verhältnis zu ihrer Größe sehr viele Oberflächenatome, an denen andere Substanzen binden können. Palladium wird heute vielfach als Katalysator eingesetzt, etwa in der chemischen Industrie oder zur Entgiftung von Autoabgasen. Nano-Katalysatoren aus Palladium sind interessant, da sie bereits bei niedrigeren Temperaturen als Palladium in herkömmlichen Katalysatoren chemische Reaktionen beschleunigen. Die Technologie hierfür wird in vereinzelten Labors auch bereits erprobt. Die FZR-Wissenschaftler gehen jedoch einen Schritt weiter, denn ihr Ziel ist es, neuartige Nano-Katalysatoren mit anderen Edelmetallen wie etwa Gold herzustellen oder aber die Größe für Palladium-Nanocluster gezielt zu verändern. So könnten Einsatzmöglichkeiten und Effizienz von Nanokatalysatoren noch erheblich gesteigert werden. Als erster Gruppe ist es ihnen vor kurzem gelungen, die Art und den Ort der Bindung zwischen dem Edelmetall und der Eiweißhülle des "Bacillus sphaericus JG-A12" genauestens zu bestimmen. Dies ist eine wesentliche Voraussetzung dafür, das S-Layer-Protein gentechnisch zu manipulieren. Selbst Materialien mit neuen optischen oder magnetischen Eigenschaften könnten dann in Zukunft mit der Hilfe von Bakterien erzeugt werden. Die Biologen Dr. Katrin Pollmann, Dr. Mohamed Merroun, Dr. Johannes Raff, Dr. Sonja Selenska-Pobell und der Biophysiker Dr. habil. Karim Fahmy entschlüsselten vor kurzem mit unterschiedlichen Methoden den Mechanismus, wo und wie das Bakterium Edelmetalle in seiner schützenden Proteinhülle bindet. So charakterisierte Karim Fahmy mit Hilfe von Infrarotlicht die Natur der chemischen Gruppen, die die Metall-Protein-Wechselwirkung so stabil machen. Aufgrund dieser Ergebnisse und der bereits vollständig von der Gruppe entschlüsselten Struktur des S-Layers gelang es Johannes Raff, die Bausteine der Proteinhülle, die an der Metallbindung beteiligt sind, zu bestimmen. Mohamed Merroun und Dr. Christoph Hennig, ein weiterer Kollege des Teams, klärten mit Hilfe von Röntgenlicht an der Rossendorf Beamline der Europäischen Synchrotronstrahlungsquelle (ESRF) in Grenoble/Frankreich die atomare Umgebung des Palladiums in der biologischen Matrix. Die Forschungsergebnisse wurden in der Augustausgabe der Fachzeitschrift Biophysical Journal veröffentlicht (http://www.biophysj.org/) in dem Artikel von Karim Fahmy, Mohamed Merroun, Katrin Pollmann, Johannes Raff, Olesya Savchuk, Christoph Hennig, Sonja Selenska-Pobell: "Secondary structure and Pd(II) coordination in S-layer proteins from Bacillus sphaericus studied by infrared and X-ray absorption spectroscopy". Wesentlich für den Erfolg dieser Arbeit war die zielgerichtete Integration sich ergänzender Forschungsmethoden von Biologie, Chemie, Physik und Spektroskopie. Insgesamt beschäftigen sich weltweit bisher nur wenige Forschergruppen mit den spezifischen Eigenschaften von bakteriellen S-Layern, einem neuen und vielversprechenden Forschungsfeld. Weitere Informationen: Dr. Sonja Selenska-Pobell, Dr. Johannes Raff, Dr. Katrin Pollmann Institut für Radiochemie Tel.: 03512602989 oder - 2951 oder - 2946 s.selenska-pobell@fz-rossendorf.de, j.raff@fz-rossendorf.de, k.pollmann@fz-rossendorf.de Dr. Karim Fahmy Institut für Strahlenphysik Die aktuelle Telefonnummer kann über die FZR-Pressestelle erfragt werden. Pressekontakt: Dr. Christine Bohnet - Presse- und Öffentlichkeitsarbeit Forschungszentrum Rossendorf Tel.: 03512602450 oder 016096928856 Fax: 03512602700 c.bohnet@fz-rossendorf.de Postanschrift: Postfach 510119 ? 01314 Dresden Besucheranschrift: Bautzner Landstraße 128 ? 01328 Dresden Information: Das FZR erbringt wesentliche Beiträge auf den Gebieten der Grundlagenforschung sowie der anwendungsorientierten Forschung und Entwicklung zur o Aufklärung von Strukturen im nanoskaligen und subatomaren Bereich und der darauf beruhenden Eigenschaften der Materie, o frühzeitigen Erkennung und wirksamen Behandlung von Tumor- und Stoffwechselerkrankungen als den dominierenden Gesundheitsproblemen in der modernen Industriegesellschaft sowie o Verbesserung des Schutzes von Mensch und Umwelt vor technischen Risiken. Dazu werden 6 Großgeräte eingesetzt, die europaweit unikale Untersuchungsmöglichkeiten auch für auswärtige Nutzer bieten. Das FZR ist mit ca. 650 Mitarbeitern das größte Institut der Leibniz-Gemeinschaft (www.wgl.de) und verfügt über ein jährliches Budget von rund 54 Mill. Euro. Hinzu kommen etwa 7 Mill. Euro aus nationalen und europäischen Förderprojekten sowie aus Verträgen mit der Industrie. Zur Leibniz-Gemeinschaft gehören 84 außeruniversitäre Forschungsinstitute und Serviceeinrichtungen für die Forschung. Leibniz-Institute arbeiten interdisziplinär und verbinden Grundlagenforschung mit Anwendungsnähe. Jedes Leibniz-Institut hat eine Aufgabe von gesamtstaatlicher Bedeutung, weshalb sie von Bund und Länder gemeinsam gefördert werden. Die Leibniz-Institute haben ein Budget von über 1 Milliarde Euro und beschäftigen rund 13.000 Mitarbeiter (Stand 1.1.2006). Quelle: www.pressrelations.de

Was von abgestorbenen Lebewesen übrig bleibt, hat in der Regel nicht lange Bestand. Organismen bestehen zu einem grossen Teil aus Kohlenhydraten und Proteinen, die durch Abbauprozesse leicht zerstört werden. Dennoch findet man in Millionen von Jahren alten Gesteinen organisches Material, beispielsweise in Form von Kohle oder Erdöl. Das liegt daran, dass die Lipide mit ihre Kohlenstoff-Doppelbindungen relativ schnell in gesättigte Verbindungen ohne Doppelbindungen umgewandelt werden, die der Zersetzung besser standhalten. Wie und unter welchen Umständen diese Umwandlung genau abläuft, darüber gab es bisher nur vage Vorstellungen. Einig war man sich, dass die Konservierung bevorzugt in einer sogenannt anaeroben, also sauerstofffreien Umgebung stattfindet und dass Mikroorganismen für die Umwandlung verantwortlich sind. Einem Forscherteam der ETH Zürich und der Université Louis Pasteur in Strassburg ist es nun gelungen, diesen Mechanismus besser zu verstehen. Wie die Forscher letzte Woche in Science Express berichteten, spielt ein rein chemischer Prozess in der frühen Phase der Sedimentablagerung bei der Stabilisierung der organischen Verbindungen eine entscheidende Rolle. Die These, es wären in erster Linie Mikroorganismen, welche die ungesättigten Kohlenstoffketten in stabile Formen überführen, muss demnach revidiert werden. Ungewöhnliches Gewässer Die Forscher haben für ihre Studie Wasserproben und Sedimente aus dem Cadagnosee im Kanton Tessin in der Schweiz untersucht. Der Bergsee weist einige Besonderheiten auf, wie Stefano Bernasconi vom Geologischen Institut der ETH Zürich erklärt. Das rund 20 Meter tiefe Gewässer verfügt über eine äusserst stabile Schichtung: Oben ist das Wasser sauerstoffhaltig, unten hingegen herrschen anaerobe Bedingungen. Die beiden Wasserpakete sind durch eine scharfe, rund einen Meter dicke Schicht voneinander getrennt, in der hochspezialisierte, rötlich gefärbte Bakterien ihren Lebensraum finden. Anaerob ist die untere Schicht, weil Unterwasser-Quellen sulfathaltiges Wasser in den See einbringen. Das Sulfat wird von den Bakterien im Sediment und in der unteren Wasserschicht zu Schwefelwasserstoff umgewandelt. Dadurch entstehen die Voraussetzungen, dass abgestorbenes organisches Material besser konserviert werden kann. Die rötlichen Bakterien in der Grenzschicht nützen den Schwefelwasserstoff für eine spezielle Form von Photosynthese und verhindern so, dass dieser in die obere Wasserschicht entweicht. Ideales Modellsystem Der Cadagnosee ist wegen dieser speziellen Situation ein ideales Modellsystem für geologisch wichtige Lebensräume. Ähnliche Verhältnisse waren in erdgeschichtlicher Zeit in vielen Meeresbecken anzutreffen. Genau dort entstanden im Laufe der Zeit Muttergesteine, in denen das abgelagerte organische Material zu Erdöl reifte. Heutzutage findet man eine vergleichbare Situation nur an vereinzelten Stellen, etwa im Schwarzen Meer und in gewissen Fjorden Norwegens. Die Forscher haben nun festgestellt, dass die Umwandlung von gewissen organischen Verbindungen, die für Bakterien und Algen typisch sind, in Anwesenheit von Schwefelwasserstoff offenbar kurz nach dem Absterben der Lebewesen einsetzt. Teilweise gesättigte Kohlenstoffketten findet man bereits in den obersten Sedimentschichten, die erst vor kurzem abgelagert wurden. Auffallend ist auch, dass das Aufbrechen der Doppelbindungen an beliebigen Stellen entlang der Kohlenstoffketten stattfindet. "Das deutet darauf hin, dass die Umwandlung nicht durch Mikroorganismen verursacht wird", so Bernasconi. "Denn diese setzten mit ihrem Metabolismus in der Regel an bestimmten Stellen an." Nachbildung im Labor Ihre These konnte die Gruppe mit Laboruntersuchungen bestätigen. Die Wissenschaftler haben künstliche Lösungen mit den entsprechenden organischen Verbindungen bei 50 bis 90 Grad einige Wochen lang reagieren lassen. Die Analyse zeigte, dass im Labor genau dieselbe Umwandlung stattfindet, wie man sie in den Sedimenten des Sees beobachten kann. Die chemische Reaktion verläuft dabei in zwei Schritten, wie Bernasconi erläutert: Zuerst bindet sich eine einfache Schwefel-Wasserstoff (SH) Gruppe an die Kohlenstoffkette. In einem zweiten Schritt wird diese Gruppe dann reduziert; das Schwefelatom wird herausgelöst, so dass nur noch ein Wasserstoffatom übrig bleibt. Bernasconi ist überzeugt, dass das Team einen wichtigen Mechanismus im globalen Kohlenstoffkreislauf entdeckt hat. "Das hilft uns, die Entstehung von Erdöl besser zu verstehen", ist er überzeugt. Von Bedeutung könnte der neu entdeckte Prozess auch bei den sogenannten "Black Smokers" sein. Dabei handelt es sich um untermeerische Quellen, bei denen heisses, schwefelhaltiges Wasser ausströmt. Man vermutet, dass in der Umgebung dieser Quellen das Leben auf der Erde entstanden sein könnte. Rund um diese "Black Smokers" könnten ähnliche chemische Reaktionen stattfinden wie in den Tiefen des unscheinbaren Cadagnosees. Zusatzmaterial: Bilder in hoher Auflösung vorhanden. Bitte melden Sie sich unter anke.poiger@sl.ethz.ch Quelle: www.pressrelations.de

FIZ Karlsruhe stellt auf der ACHEMA vom 15. bis 19. Mai in Frankfurt am Main umfassende elektronische Informationsquellen für stoffumwandelnde Industrien vor / Fachdatenbanken konzentrieren spezifisches Wissen der Chemie und ihrer Fachrichtungen sowie angrenzender Gebiete / Ausstellungsschwerpunkt sind Qualitätsdatensammlungen zur Materialforschung und Werkstofftechnik, zur Biotechnologie und zu internationalen Patenten. Karlsruhe/Frankfurt a.M., Mai 2006 – Mehr als 200 Fachdatenbanken mit rund 500 Millionen ganz gezielt durchsuchbaren Einzeldokumenten bietet FIZ Karlsruhe für die Online-Suche oder als Input für elektronische Informations- und Wissensmanagementlösungen an. 95 Prozent der gespeicherten Inhalte decken Fachwissen und Patentinformationen zur Chemie, ihren Fachrichtungen und verwandten Gebieten ab. Spezifisch zusammengestellte Qualitätsdatensammlungen gibt es zu allen Bereichen der Chemie, zur Biotechnologie, zur Pharmazie, zur Materialforschung und Werkstofftechnik, zur Umwelttechnik, zur Nahrungsmittelproduktion, zur Energieerzeugung und ganz speziell zu Patenten und Schutzrechtsbegehren in den stoffumwandelnden Industrien. Die Datenbankeinträge enthalten Stoffdaten und -fakten sowie weiteres aus wissenschaftlichen, behördlichen und Firmen-Publikationen extrahiertes Fachwissen zu allen Aspekten der Forschung und Prozessauslegung, zu Fragen des Marktes, des Vertriebs und des Patentwesens. FIZ Karlsruhe stellt seine hochwertigen Informationsprodukte vom 15. bis 19. Mai auf der ACHEMA in Frankfurt in Halle 1.2 auf dem Gemeinschaftsstand C25/D25 mit dem FIZ CHEMIE Berlin vor. Die ACHEMA ist mit 4.000 Ausstellern und rund 200.000 erwarteten Besuchern aus 100 Ländern der Welt der größte internationale Ausstellungskongress für Chemische Technik, Umweltschutz und Biotechnologie. Schwerpunkt der Präsentation von FIZ Karlsruhe sind die Fachdatenbanken ICSD (Inorganic Crystal Structure Database) mit vollständigen Strukturinformationen anorganischer Verbindungen, DGENE (Derwent Geneseq) mit Informationen zu Nukleinsäure- und Proteinsequenzen aus internationalen Patentanmeldungen und erteilten Patenten sowie WPINDEX (Derwent World Patents Index), die bedeutendste Patentdatenbank der Welt. Die hochwertigen Spezialdatenbanken werden über den führenden Online-Service STN International – The Scientific and Technical Information Network – weltweit angeboten. Derwent WPI – Patente aus 41 Industrieländern Der Derwent World Patents Index (DWPI) enthält Patentinformationen aus den 41 wichtigsten Industrieländern der Welt sowie vom Europäischen Patentamt und der Weltorganisation für Geistiges Eigentum (WIPO). Außerdem fließen patentbezogene Informationen aus Research Disclosure, einer Publikation zur Abwehr von Schutzrechtsansprüchen und aus dem Journal International Technology Disclosure ein. Ende 2005 wurden die Datenbanken der WPI-Familie (WPINDEX, WPIDS und WPIX) den Anforderungen der IPC-Reform (IPC8) angepasst und bieten nun u.a. neue Untergliederungen zu den Mitgliedern von Patentfamilien, wodurch ein umfassender Überblick über weltweite Patentierungsaktivitäten gegeben wird. ICSD – Strukturinformationen anorganischer Verbindungen ICSD ist die Wissensbasis der Materialforscher. In der numerischen Datenbank sind Faktendaten zu anorganischen und metallischen Kristallstrukturen mit Atomkoordinaten, Molekularformel, Symmetrieeigenschaften, Zellparametern und Temperaturfaktoren zum Schnellabruf per Stichwort, Suchwort oder Formel bereitgestellt. Etwa 90.000 von 1913 bis heute veröffentlichte Strukturbestimmungen sind in der hochwertigen Faktensammlung dokumentiert. Das Fachwissen wird aus internationalen Publikationen gewonnen. Zudem ist FIZ Karlsruhe Hinterlegungsstelle für detaillierte Strukturinformationen als Ergänzung zu den Fachpublikationen der Verlage. Neben den komfortablen Such- und Abrufmöglichkeiten hat ICSD noch ein ganz großes technisches Plus: Die Faktendatenbank enthält Programme zur Berechnung von Zellparametern oder Simulation von Pulverdiagrammen und kann über eine Standard-Schnittstelle mit zahlreichen Anwendungsprogrammen von Diffraktometerherstellern oder Material Design Software eingesetzt werden. Wegen dieser Fähigkeiten wird die Datenbank von Materialforschern sehr geschätzt und vornehmlich als Inhouse-Lösung in Intranets eingesetzt. Sie kann für Einzel- und Mehrplatznutzung lizensiert werden. FIZ Karlsruhe stellt das Faktenwissen auch über andere Vertriebswege bereit. DGENE – Die Gensequenzen der Biotechnologie DGENE (Derwent Geneseq Datenbank) gehört international zu den wichtigsten Informationsquellen für die Biotechnologie. Die professionelle Datenbank enthält mehr als 7,8 Millionen Biosequenzen. Sie stammen aus Patentdokumenten aus der ganzen Welt. 5,2 Millionen davon sind Nukleotid-Sequenzen, 2,6 Millionen Protein-Sequenzen. In diesen Datenmassen finden spezielle Suchalgorithmen zu einer Sequenz, die als Suchbegriff eingegeben wird, nicht nur identische Sequenzen. DGENE bietet auch die Möglichkeit einer Ähnlichkeitssuche. Die Suchalgorithmen BLAST und GETSIM decken in den Sequenzen, die in der Datenbank abgelegt sind, Bereiche auf, die mit wesentlichen Teilen der abgefragten Sequenz übereinstimmen. Die Ähnlichkeiten werden in Prozent angegeben, die übereinstimmenden Teile auf dem Bildschirm hervorgehoben. Darüber hinaus kann man in DGENE – wie übrigens in fast allen Datenbanken von FIZ Karlsruhe – automatische Überwachungsaufträge laufen lassen. Für diese sogenannten SDIs (Selective Dissemination of Information) steht neben der normalen Übereinstimmungs-Suche ebenfalls die Möglichkeit einer Ähnlichkeitssuche zur Verfügung. Die automatische Überwachung prüft also auf Wunsch, ob die als Muster vorgegebene Sequenz in der Datenbank in gleichem oder einem in Teilen vergleichbarem Aufbau auftaucht. Ein scharfes Instrument zur effizienten Wettbewerbsbeobachtung! Weitere Informationen: FIZ Karlsruhe STN Europa Postfach 2465 76012 Karlsruhe Tel. 07247808555 Fax 07247808259 E-Mail: helpdesk@fiz-karlsruhe.de URL: www.fiz-karlsruhe.de Für die Presse FIZ Karlsruhe Rüdiger Mack Telefon: 07247 – 808513 E-Mail: Rüdiger.Mack@fiz-karlsruhe.de Über FIZ Karlsruhe FIZ Karlsruhe ist Dienstleister und Servicepartner für das Informationsmanagement und den Wissenstransfer in Wissenschaft und Wirtschaft. Schwerpunkte sind die weltweit einzigartige Datenbankkollektion von STN International und die Entwicklung von e-Science-Lösungen. STN International - The Scientific & Technical Information Network - wird von FIZ Karlsruhe als europäischem Partner im trilateralen Verbund mit dem amerikanischen Chemical Abstracts Service (CAS), Columbus, Ohio und der Japan Science and Technology Agency (JST) in Tokio betrieben. STN bietet ein breites Spektrum an unverzichtbaren Datenbanken sowie hervorragende Werkzeuge für Suche, Analyse und Aufbereitung der Rechercheergebnisse. Die hochwertigen Informationen bilden wichtige Grundlagen für Entscheidungsprozesse in Unternehmen und Institutionen. FIZ Karlsruhe ist Mitglied der Leibniz-Gemeinschaft, in der sich außeruniversitäre Forschungs- und Serviceeinrichtungen verschiedener Wissenschaftsbereiche zusammengeschlossen haben. Mehr Informationen zu FIZ Karlsruhe: www.fiz-karlsruhe.de Quelle: www.openpr.de

Woher weiß eine Zelle, dass sie sich teilen soll? Wie erhält ein Enzym die Botschaft, ein bestimmtes Gen zu aktivieren? In welcher Weise werden Signale aus der Umwelt ins Zellinnere weitergeleitet? Schalter im Miniformat sorgen dafür, dass alle diese Prozesse nach Plan ablaufen. Dabei verständigen sich die Biomoleküle, meistens Proteine, in einer besonderen Sprache: Über Änderungen ihrer Form - auch Konformation genannt - leiten sie Signale weiter oder blockieren eine Reaktion. Die geringfügigste Änderung ihrer räumlichen Struktur kann dabei verheerende Fehlschaltungen zur Folge haben. Wird beispielsweise ein Proteinschalter, der das Signal für Zellteilung gibt, in seiner Stellung 'An' festgehalten, werden sich die Zellen unkontrolliert teilen und es entsteht Krebs. Diesen grundlegenden und faszinierenden molekularen Prozessen in den Schaltmolekülen der Zellen widmet sich die VolkswagenStiftung in ihrer Förderinitiative 'Zusammenspiel von molekularen Konformationen und biologischer Funktion', die 1998 ins Leben gerufen wurde. Für acht Vorhaben in dieser Initiative bewilligt die Stiftung jetzt rund 3,3 Millionen Euro: 1.) 429.000 Euro für das Vorhaben 'Information transmission pathways in an allosteric protein' von Professor Dr. Wolfgang Hillen und Professor Dr. Yves Muller vom Institut für Biologie der Universität Erlangen-Nürnberg und Professor Dr. Peter Gmeiner vom Institut für Pharmazie und Lebensmittelchemie, ebenfalls Universität Erlangen-Nürnberg; 2.) 787.700 Euro für das Vorhaben 'TGF-beta signalling biosensors' von Dr. Marcos González-Gaintán vom Max-Planck-Institut für molekulare Zellbiologie und Genetik in Dresden, Professor Dr. James Smith vom Wellcome Trust/Cancer Research UK Gurdon Institute, University of Cambridge, und Dr. Carsten Schultz, Gene Expression Unit am Europäischen Laboratorium für Molekularbiologie in Heidelberg; 3.) 375.800 Euro für das Vorhaben 'Substrate Control of the active conformation of the respiratory complex I' von Professor Dr. Thorsten Friedrich und Professor Dr. Bernhard Breit vom Institut für Organische Chemie und Biochemie der Universität Freiburg sowie Professorin Dr. Petra Hellwig von der Faculté de Chimie, Université Louis Pasteur, Strasbourg. Nähere Informationen zu diesen Vorhaben finden Sie im Folgenden - außerdem im Anschluss eine Übersicht der weiteren bewilligten Projekte Zu 1: Interne Kommunikation von Proteinen Wie erfährt die rechte Hälfte, was die linke gerade tut? Viele Proteine besitzen mindestens zwei räumlich voneinander getrennte Bindestellen, an denen Substrate oder andere Moleküle andocken können. Bei diesen 'allosterischen' Proteinen wird in der Regel die Aktivität der einen Bindestelle vom Zustand der anderen gesteuert. Bindet also ein so genanntes Effektormolekül an der einen Seite, wird diese Information über Änderung der räumlichen Form an die andere Bindestelle weitergegeben. Das Resultat ist auch dort eine Konformationsänderung, die nun eine weitere Aktivität zulässt oder stoppen kann. Zwar hat man heute mit Kristallstrukturen bereits eine Reihe von Proteinen mit Substraten und Effektoren dreidimensional sichtbar machen können - doch Regeln für die Mechanik und Energetik proteininterner Kommunikation gibt es bisher nicht. Hier setzen die Wissenschaftler aus Erlangen-Nürnberg mit ihrem Projekt an: Am Beispiel des Tet-Repressors wollen sie die Informationsweitergabe analysieren und allgemein gültige Prinzipien herausfinden. Tetrazyklin ist als Antibiotikum bekannt, das die bakterielle Proteinsynthese hemmt. Es fungiert beim Tet-Repressor als Effektormolekül, reguliert über Bindung an den Repressor die Genexpression. Der Tet-Repressor ist strukturell sehr gut untersucht und bietet sich als Modell an. Die Wissenschaftler haben bereits Varianten des Rezeptors mit veränderter Allosterie sowie ein Peptid isoliert, das den Rezeptor durch eine andere Strukturänderung induziert als Tetrazyklin. Auch neuartige Tetrazyklinderivate werden getestet, um den Kontaktketten zwischen den Bindestellen auf die Spur zu kommen. Die Kombination von Molekulargenetik, Synthesechemie und strukturellen Methoden erhöht die Chancen, zu allgemein gültigen Prinzipien zu kommen. ------------------------------- Kontakte zu Projekt 1 Universität Erlangen-Nürnberg Institut für Biologie Lehrstuhl für Mikrobiologie Prof. Dr. Wolfgang Hillen Telefon: 091318528081 E-Mail: whillen@biologie.uni-erlangen.de Institut für Biologie Lehrstuhl für Biotechnik Prof. Dr. Yves Muller Telefon: 091318523081 E-Mail: ymuller@biologie.uni-erlangen.de Institut für Pharmazie und Lebensmittelchemie Prof. Dr. Peter Gmeiner Telefon: 091318522584 E-Mail: gmeiner@pharmazie.uni-erlangen.de ------------------------------------------ Zu 2: Biosensoren machen Signalketten sichtbar Nicht einzelne Signale, sondern komplexe Signalkaskaden sorgen dafür, dass sich ein Embryo entwickeln kann. Wichtige Signale geben dabei die Wachstumsfaktoren der Transforming Growth Factor beta-Familie, kurz TGF-?. Sie werden bereits intensiv erforscht, denn wenn ihre Signalfunktion im Zellwachstum außer Kontrolle gerät, können Krebs und andere Krankheiten entstehen. Während die molekularen Aspekte der Signalkette und die konformationellen Änderungen einzelner Komponenten schon recht gut bekannt sind, weiß man wenig über die zeitliche und räumliche Dynamik der Prozesse. Hierfür interessiert sich das Team aus Dresden, Heidelberg und Cambridge: Die Forscher wollen Biosensoren für verschiedene Komponenten der Signalkette 'bauen' und damit die Etappen der Signalweiterleitung in Echtzeit verfolgen. Biosensoren sind Messfühler, die mit biologischen Komponenten ausgestattet sind. Ihr Einsatz macht es möglich, Protein-Protein-Wechselwirkungen in der lebenden Zelle auch quantitativ zu bestimmen. Ziel der Forscher ist es vor allem, TGF-Signale sowohl während der Embyonalentwicklung als auch für bestimmte Krankheiten zu messen. ------------------------------------------------------------- Kontakte zu Projekt 2 Max-Planck-Institut für molekulare Zellbiologie und Genetik, Dresden Dr. Marcos González-Gaitán Telefon:03512102539 E-Mail: gonzalez@mpi-cbg.de University of Cambridge Prof. Dr. James Smith Telefon: 00441223334133 E-Mail: j.bate@gurdon.cam.ac.uk Europäisches Laboratorium für Molekularbiologie, Heidelberg Dr. Carsten Schultz Telefon: 06221387210 E-Mail: carsten.schultz@EMBL-Heidelberg.de ------------------------------------------ Zu 3: Energiegewinn durch räumliche Bewegungen Auch bei der Energiegewinnung von Zellen spielen Konformationsänderungen von Molekülen und Molekülkomplexen die entscheidende Rolle. In der Atmungskette - dem entscheidenden Prozess im Energiestoffwechsel - wird ATP bereitgestellt, die universelle Energiewährung, die alles antreibt. Der erste Komplex der Zellatmung ist die NADH:Ubichinon-Oxidoreduktase, ein Enzym, das eine wichtige Schaltstelle darstellt: Es überträgt Elektronen vom Elektronencarrier NADH auf Ubichinon und nutzt die dabei freiwerdende Energie, um Protonen von der Innenseite der Membran nach außen zu transportieren. Auf diese Weise entsteht ein Membranpotenzial, das zum Aufbau des Energieträgers ATP, aber auch für Transportvorgänge und andere energieabhängige Vorgänge genutzt werden kann. Der Mechanismus dieses wichtigen Enzymkomplexes am Beginn der Atmungskette ist noch weitgehend unverstanden. Klar ist, dass die Bindung von NADH, nicht jedoch von NADPH - der phosphorylierten Form - große räumliche Bewegungen auslöst und das Molekül für Ubichinon öffnet. Die Wissenschaftler aus Freiburg und Strasbourg wollen in dem von der VolkswagenStiftung geförderten Vorhaben untersuchen, welche Konformationsänderungen abgewandelte NADH-Derivate zur Folge haben. Die Untersuchungen an der NADH:Ubichinon-Oxidoreduktase sind auch für die Medizin relevant, denn eine Fehlfunktion dieses Komplexes ist mit neurodegenerativen Krankheiten wie dem Parkinson-Syndrom verknüpft. -------------------------------------- Kontakte zu Projekt 3: Universität Freiburg Institut für Organische Chemie und Biochemie Prof. Dr. Thorsten Friedrich Telefon: 07612036060 E-Mail: tfriedri@uni-freiburg.de Prof. Dr. Bernhard Breit Telefon: 07612036051 E-Mail: bernhard.breit@orgmail.chemie.uni-freiburg.de Université Louis Pasteur, Strasbourg Prof. Dr. Petra Hellwig E-Mail: hellwig@chimie.u-strasbg.fr -------------------------------------- Bewilligt wurden in der Initiative 'Zusammenspiel von molekularen Konformationen und biologischer Funktion' auch folgende fünf Vorhaben: 4.) 461.800 Euro für das Vorhaben 'Synthetic selectivity filters for porin-like ion channels' von Professor Dr. Ulrich Koert, Professor Lars-Oliver Essen und Dr. Henning Mootz vom Fachbereich Chemie der Universität Marburg; Kontakt zu Projekt 4: Universität Marburg Fachbereich Chemie Professor Dr. Ulrich Koert Telefon: 064212826970 E-Mail: koert@chemie.uni-marburg.de ----------------------------------- 5.) 79.400 Euro für das Vorhaben 'Conformation-activity relationship of the archazolids: Development of a novel class of highly potent V-ATPase inhibitors' von Dr. Dirk Menche von der Abteilung Medizinische Chemie der Gesellschaft für Biotechnologische Forschung in Braunschweig (GBF) und Dr. Teresa Carlomgno vom Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie in Göttingen; Kontakt zu Projekt 5: GBF Braunschweig Abteilung Med. Chemie Dr. Dirk Menche Telefon: 05316181346 E-Mail: dirk.menche@gbf.de ---------------------------------- 6.) 359.000 Euro für das Vorhaben 'Elucidation of the conformational dynamics of the spliceosome using small molecule inhibitors' von Professor Dr. Reinhard Lührmann und Privatdozent Dr. Markus Wahl von der Abteilung Zelluläre Biochemie am Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie in Göttingen und Professor Dr. Herbert Waldmann vom Fachbereich Chemie, Chemische Biologie, Universität Dortmund; Kontakt zu Projekt 6: Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie Abt. Zelluläre Biochemie Prof. Dr. Reinhard Lührmann Telefon: 05512011405 E-Mail: reinhard.luehrmann@mpi-bpc.mpg.de ------------------------------------------ 7.) 398.800 Euro für die Fortsetzung des Vorhabens 'Pleckstring domains: from allosteric regulation of protein function towards novel tools for monitoring intracellular reactions' von Dr. Carsten Schultz und Dr. Michael Sattler, beide EMBL - Europäisches Laboratorium für Molekularbiologie in Heidelberg, und Professor Dr. Mathias Gautel, Cardiovascular Division der GKT School of Medicine, King's College, London; Kontakt zu Projekt 7: EMBL, Heidelberg Dr. Michael Sattler Telefon: 06221387552 E-Mail: sattler@embl-heidelberg.de ----------------------------------- 8.) 393.100 Euro für die Fortsetzung des Vorhabens 'Modulation of the slow conformational dynamics in Ras and Ras-related proteins by drugs: development of an new type of specific Ras-inhibitor' von Professor Dr. Hans-Robert Kalbitzer vom Institut für Biophysik und physikalische Biochemie sowie Professor Dr. Burkhard König vom Institut für Organische Chemie, beide Universität Regensburg, und Professor Dr. Christian Herrmann von der Fakultät für Chemie, Physikalische Chemie, Universität Bochum. Kontakt zu Projekt 8: Universität Regensburg Institut für Biophysik und physikalische Biochemie Prof. Dr. Hans-Robert Kalbitzer Telefon: 09419432595 E-Mail: hans-robert.kalbitzer@biologie.uni-regensburg.de -------------------------------------------------------- Die Förderinitiative 'Zusammenspiel von molekularen Konformationen und biologischer Funktion' wird in diesem Jahr eingestellt. Sie hat dazu beigetragen, das Gebiet der Chemischen Biologie in Forschung und Lehre in der deutschen wie europäischen Forschungslandschaft zu verankern. Über die gesamte bisherige Laufzeit wurden - einschließlich der jetzigen Vorhaben - 125 Bewilligungen ausgesprochen, für die rund 23 Millionen Euro bereit gestellt wurden. Mit Stichtag 15. September 2006 können die letzten Anträge eingereicht werden. Kontakt VolkswagenStiftung Presse- und Öffentlichkeitsarbeit Dr. Christian Jung Telefon: 05118381380 E-Mail: jung@volkswagenstiftung.de Kontakt Förderinitiative der VolkswagenStiftung Dr. Matthias Nöllenburg Telefon: 05118381290 E-Mail: noellenburg@volkswagenstiftung.de

Am 14. März 2006 wurde der an der Universität Leipzig tätigen Pharmazeutin Dr. Andrea Sinz in Frankfurt (Main) der Innovationspreis in Medizinisch/Pharmazeutischer Chemie überreicht. Diesen mit 5000 Euro dotierten Förderpreis hat die Fachgruppe Medizinische Chemie der Gesellschaft Deutscher Chemiker (GDCh) gemeinsam mit der Fachgruppe Pharmazeutische/Medizinische Chemie der Deutschen Pharmazeutischen Gesellschaft (DPhG) eingerichtet. Der Preis würdigt herausragende wissenschaftliche Publikationen und Ergebnisse in der medizinisch-pharmazeutischen Chemie. Dr. Andrea Sinz studierte in Tübingen Pharmazie und promovierte in Marburg, arbeitete später in bei den 'National Institutes of Health' in den USA sowie an den Universitäten von Giessen und Rostock. Seit Oktober 2001 leitet sie eine noch bis Ende 2006 geförderte Nachwuchsgruppe am Biologisch-Biomedizinischen Zentrum der Universität Leipzig. Im Dezember vergangenen Jahres habilitierte sie sich mit einer Arbeit zum Thema 'Strukturelle und funktionelle Charakterisierung von Proteinen mittels massenspektrometrischer Methoden'. Ihrer Forschung an dieser Thematik gilt auch der Innovationspreis. 'Es ist bekannt, dass Proteine sich zu bestimmten Komplexen zusammenfügen', so Sinz. 'Um zu ermitteln, welche Komplexe mögliche Ursachen für bestimmte Krankheiten darstellen - und diese Komplexbildung gegebenenfalls zu unterbinden - müssen die einzelnen beteiligten Proteine und ihre Beziehungen zueinander genauestens charakterisiert werden. Unsere Gruppe hat eine Methode entwickelt, die das ermöglicht. Die Proteine werden durch Chemikalien künstlich verknüpft, so dass wir auf molekularer Ebene die räumlichen Anordnungen der Bindungspartner erfassen können. Wo genau die Verknüpfungen zwischen den Proteinen stattgefunden haben, wird mit Hilfe der Massenspektrometrie ermittelt. Das Ganze nennt sich 'Untersuchung von Protein-Protein-Wechselwirkungen mit Hilfe chemischer Quervernetzung und hochauflösender Massenspektrometrie'.' Der Innovationspreis in Medizinisch / Pharmazeutischer Chemie ist bereits der zweite namhafte Preis, welcher der Leipziger Wissenschaftlerin verliehen wird. Im März 2004 erhielt sie für ihre Forschungsarbeiten den Mattauch-Herzog-Preis der Deutschen Gesellschaft für Massenspektrometrie. mhz weitere Informationen: Dr. Andrea Sinz Telefon: 03419736078 E-Mail: sinz@chemie.uni-leipzig.de www.bbz.uni-leipzig.de Quelle: www.pressrelations.de

Die Aktivität eines menschlichen Proteins, das an der Abwehr von Viren und anderen Krankheitserregern beteiligt ist, konnte der RUB-Chemiker Prof. Dr. Christian Herrmann in Zusammenarbeit mit Forschern des Max-Planck-Instituts in Dortmund und einem französischen Labor auf molekularer Ebene aufklären: Ein funktionelles Merkmal der Proteinklasse hGBP1 (humanes Guanylat-bindendes Protein 1) besteht in der katalytischen Spaltung von sog. Cofaktor-Molekülen. Damit gehen die geordnete Zusammenlagerung (Assemblierung) und strukturelle Umwandlungen der Proteine einher, die für ihre biologische Wirkung von Bedeutung sind. Das von den Forschern erarbeitete Modell kann zum Verständnis der Funktionsweise einer Vielzahl ähnlicher Proteine dienen und Hinweise für die gezielte Behandlung verschiedener Krankheiten geben. Über ihre Ergebnisse berichten die Forscher in der aktuellen Ausgabe des Wissenschaftsmagazin NATURE. Funktionsweise molekularer Maschine aufgeklärt Das Enzym hGBP1 gehört zu einer Klasse von Proteinen, von denen einige eine wichtige Funktion bei der Abwehr von Viren haben, während andere für das Abschnüren von Membranbläschen im Innern der Zelle verantwortlich sind - dies dient der Aufnahme von Substanzen in die Zelle und der Regulation von Rezeptoren an der Zelloberfläche. Von hGBP1 ist eine antivirale Wirkung und ein Einfluss auf die Bildung von Blutgefäßen (Angiogenese) bekannt. Charakteristisch für das Protein ist die Bindung und katalytische Spaltung eines Cofaktors, der einerseits die Struktur und damit die biologische Aktivität des jeweiligen Proteins reguliert. Zum anderen wird durch diesen Spaltungsvorgang bei einigen Proteinen aber auch die Energie für größere, strukturelle Änderungen und damit für die mechanische Arbeit dieser kleinen, molekularen Maschinen geliefert. 'Wir haben herausgefunden, dass die hGBP1-Moleküle nach Bindung eines bestimmten Cofaktors miteinander kommunizieren und eine katalytische Spaltung des Cofaktors stimulieren', erklärt Prof. Herrmann. Zum ersten Mal konnten die Forscher zeigen, wie Proteine durch Selbst-Assemblierung eine katalytische Wirkung hervorrufen, die auf ihr eigenes Verhalten und ihre Funktion zurückstrahlt. Interdisziplinärer Erfolg Das Forschungsergebnis ist das Resultat langjähriger Arbeiten zur Aufklärung eines Katalysemechanismus auf molekularer Ebene. Mit Hilfe vielfältiger experimenteller Methoden aus den Bereichen der biophysikalischen Chemie, der Biochemie und der Röntgen-Strukturanalyse ist es gelungen, die Funktionsweise eines Enzyms in molekularem Detail darzustellen. Durch einen experimentellen Trick konnten sogar sehr kurzlebige Zustände des Enzyms, die besonders kritisch für den katalytischen Vorgang sind, festgehalten und näher untersucht werden. Es ist gelungen, die Beobachtungen und Teilerkenntnisse, die sich mit den verschiedenen Methoden ergaben, zu einem stimmigen Modell zusammenzuführen. 'Es hat sich einmal mehr gelohnt, die interdisziplinäre Arbeit zu suchen und eine wissenschaftliche Fragestellung von allen Seiten zu beleuchten', so Prof. Herrmann. Anwendung für Therapien Die untersuchte Klasse von Proteinen hat außerordentlich vielseitige, biologische Funktionen. Gestörte (mutierte) Varianten dieser Proteine sind für zahlreiche Krankheiten verantwortlich, darunter auch Krebs. Untersuchungen der molekularen Mechanismen zeigen nicht nur, wie ein Protein funktioniert, sondern auch, wie und warum es bei einer bestimmten Störung nicht mehr funktioniert. Dies gibt der Forschung Ansatzpunkte für die Entwicklung von Wirkstoffen und zeigt Möglichkeiten auf, wie eine Krankheit gezielt zu bekämpfen ist. Das hGBP1 kann als Modell für viele andere Enzyme dieser Klasse dienen. 'Für unsere Promovierenden und Studierenden ist an unserer Arbeit besonders faszinierend, dass sie molekulare Grundlagen des Lebens erforschen, die eine deutlich erkennbare Relevanz auch für medizinische Anwendungen haben', so Prof. Herrmann. Titelaufnahme Agnidipta Ghosh, Gerrit J. K. Praefcke, Louis Renault, Alfred Wittinghofer & Christian Herrmann: How guanylate-binding proteins achieve assembly-stimulated processive cleavage of GTP to GMP. In NATURE, Volume 439, Number 7080, 2.März 2006 Weitere Informationen Prof. Dr. Christian Herrmann, Lehrstuhl für Physikalische Chemie I (Prof. Dr. Christof Wöll), Ruhr-Universität Bochum, 44780 Bochum, Tel. 02343224173, E-Mail: chr.herrmann@rub.de Link zur Pressemitteilung: http://www.pressrelations.de/new/standard/dereferrer.cfm?r=223369 Quelle: www.pressrelations.de