Protein Chemiker
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10.08.07
Zwei Höhepunkte der Eröffnungsveranstaltung zum Wissenschaftsforum 2007 der Gesellschaft Deutscher Chemiker (GDCh) in Neu-Ulm am 16. September sind die Verleihung der Adolf-von-Baeyer-Denkmünze an Professor Dr. Wolfram Sander von der Ruhruniversität Bochum und die Auszeichnung von Professor George M. Whitesides (Harvard University) mit der August-Wilhelm-von-Hofmann-Vorlesung, in der Whitesides zum Thema "Rethinking What Chemistry Does" den Teilnehmern Nachdenkliches auf den Weg durch die bis zum 19. September an der Ulmer Universität stattfindenden Tagung gibt. "Ich halte George Whitesides für einen der brilliantesten Denker in der Chemie", freut sich GDCh-Präsident Professor Dr. Dieter Jahn, der das Wissenschaftsforum eröffnen wird, auf diesen Vortrag. "Whitesides gehört zu den Chemikern, die es verstehen, der Allgemeinheit klar zu machen, wie wichtig und nützlich viele der Entdeckungen aus den Chemielabors sind." Warum für ihn denn die Chemie so zentral für die Energiefrage sei, wurde Whitesides kürzlich in einem Interview gefragt. Seine einfache Antwort war, dass von der Verbrennung von Öl über die Batterie bis zur Solarzelle chemische Vorgänge und neue Materialien im Zentrum stünden. Heute gehe es aber nicht nur darum, Energie zu erzeugen. Wegen der Klima- und Rohstoffprobleme gehe es um existentielle Fragen für das Leben auf der Erde, antwortete Whitesides. "Wir können als Lösung nicht einen Mix aus bisher bekannten Technologien anbieten. Wir müssen neue Ideen haben - und zwar nicht nur in der Ingenieurtechnik." Die Nutzung der Sonnenenergie in der Photosynthese der Pflanzen sei trotz allen Enthusiasmus der Wissenschaftler noch nicht ausreichend verstanden, um daraus derzeit technische Prozesse mit hoher Effizienz abzuleiten. Hier gäbe es noch ein weites Feld für Chemiker mit vielen neuen Ideen. Große Probleme gibt es, laut Whitesides, auch beim Biosprit - nicht nur weil schrumpfende Flächen für Nahrungsmittel-Grundstoffe die Preise für Lebensmittel erhöhen. Die Prozesskosten von der Ernte der "Energiepflanzen" bis hin zum nutzbaren Energieträger sind derzeit noch immens - die Ausbeute, wie der Chemiker das Verhältnis vom eingesetzten Rohstoff zum Endprodukt nennt, erschreckend niedrig. Zu berücksichtigen ist auch, dass es regionale und saisonale Unterschiede gibt, und es stellt sich die Frage, wie die Energieverteilung sinnvoll möglich wird - nur dezentral? Die richtigen Strategien für die Energieversorgung der Zukunft werden Zeit brauchen sowie hervorragende Naturwissenschaftler und Ingenieure. Hier sind auch die Chemiker gefragt, deren Grundlagenforschung auf den ersten Blick den "Nichtchemikern" unbedeutsam erscheint. Wolfram Sander gehört zu den Forschern, deren Grundlagenarbeit von der Kommission der GDCh für die Vergabe der Adolf-von-Baeyer-Denkmünze als sehr wichtig eingestuft wurde. Baeyer, Nobelpreisträger von 1905 u.a. für seine Synthesen des heute noch populären Farbstoffs Indigo und anderer wichtiger Farbstoffe, war ein exzellenter Forscher auf dem Gebiet der organischen Chemie. Der Organiker Sander befasst sich heute mit ganz anderen Fragestellungen, nämlich mit der Aktivierung und den Reaktionen von molekularem Sauerstoff, mit Carbokationen und elektrophilen Carbenen, mit Polyradikalen, reaktiven Silicium-Spezies sowie nichtkovalenten Reaktionen. Ziel seiner Arbeiten ist es, Strukturen und Eigenschaften neuer Produkte chemischer Synthesen und auch den Ablauf dieser Synthesen vorauszusagen. Von besonderer Bedeutung sind dabei die möglichen Zwischenstufen solcher Reaktionen. Dazu hat er mit seinem Arbeitskreis wichtige hochreaktive Zwischenstufen hergestellt: das Phenyl-Kation, verschiedene Dehydroaromaten sowie neue Carbene und Nitrene. Sanders wendet modernste spektroskopische Messtechniken und quantenchemische Berechnungen an, auf die die Chemiker vor einhundert Jahren noch nicht zurückgreifen konnten. Ein interessantes Teilgebiet seiner Arbeiten sind nichtkovalente, "lockere", Wechselwirkungen, die u.a. von großer Bedeutung sind, um das Verhalten der Bausteine des Lebens, der Aminosäuren, Peptide und Proteine, also die Lebensprozesse, zu verstehen. Proteine ändern fortwährend ihre Struktur oder sie binden an andere Stoffe, um diese beispielsweise zu anderen Bestimmungsorten zu transportieren. Diese Veränderungen gehen unvorstellbar schnell vor sich und sind nur möglich, weil die kurzfristigen Bindungen nichtkovalent, also nur wenig stabil, sind. Solche schwachen Wechselwirkungen zwischen Molekülen bestimmen auch die Strukturen anderer flüssiger wie fester Materie. Mit der Erforschung nichtkovalenter Wechselwirkungen arbeitet Sander an der Schnittstelle zwischen Chemie, Biochemie und Materialwissenschaften. Sander, der in seiner Heimatstadt Heidelberg Chemie studierte und dort auch, nach einem Postdoc-Aufenthalt an der University of California, habilitierte, erhielt nach einer Professur an der Universität Braunschweig 1993 den Ruf auf den Lehrstuhl für Organische Chemie an der Universität Bochum. Die Gesellschaft Deutscher Chemiker (GDCh) gehört mit über 27.000 Mitgliedern zu den größten chemiewissenschaftlichen Gesellschaften weltweit. Alle zwei Jahre veranstaltet sie an wechselnden Orten in Deutschland ihre Jahrestagungen, 2007 erstmals unter dem Titel Wissenschaftsforum und erstmals an der Ulmer Universität. Wie auf allen Jahrestagungen werden auch auf dem Wissenschaftsforum 2007 von der GDCh zahlreiche Ehrungen vorgenommen und Preise verliehen. Die August-Wilhelm-von-Hofmann-Denkmünze, eine Goldmedaille, wird seit 1903 - damals von der Deutschen Chemischen Gesellschaft, eine der beiden Vorgängerorganisationen der GDCh - vorwiegend an ausländische Chemikerinnen und Chemiker verliehen, in diesem Jahr zum 43. Mal. Die Adolf-von-Baeyer-Denkmünze, ebenfalls eine Goldmedaille, verbunden mit einem Preisgeld von zZt. 7.500 Euro, wird in Ulm zum 46. Mal seit 1911 - damals vom Verein Deutscher Chemiker - vergeben. Kontakt: Dr. Renate Hoer Gesellschaft Deutscher Chemiker e.V. (GDCh) Öffentlichkeitsarbeit Postfach 900440 60444 Frankfurt Tel.: 0697917493 Fax: 0697917307 E-Mail: r.hoer@gdch.de www.gdch.de Frankfurt am Main - Veröffentlicht von pressrelations Link zur Pressemitteilung: http://www.pressrelations.de/new/standard/dereferrer.cfm?r=291590
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29.06.07
Einsatz bei Medikamententransport, funktionalen Lebensmitteln, Kosmetik oder technischen Anwendungen Wissenschaftlern der Technischen Universität München (TUM) um Prof. Andreas Bausch, Ordinarius für Biophysik, und Dr. Thomas Scheibel, Lehrstuhl für Biotechnologie, ist es gelungen, einen Trick der Natur für die Herstellung vollkommen neuer Biomaterialien einzusetzen. Unter Ausnutzung des Grenzflächenverhaltens der künstlichen Spinnenseide nutzten sie diese als Verkapselungsmaterial für Wirkstoffe. Die renommierte Fachzeitschrift Advanced Materials berichtet dazu in ihrer aktuellen Ausgabe. Einkapselungsprozesse sind für viele Anwendungen von größter Bedeutung. Oft ist es beispielsweise nötig, bestimmte Arzneien oder Medikamente präzise im Körper an ihr Ziel zu steuern, ohne dass sich diese unterwegs auflösen. Andere Anwendungen sind die Einkapselung von Geschmacks- oder Wirkstoffen in Lebensmitteln, die immer neue Herausforderung an die Stabilität und gezielte Freisetzung stellen. Für ihre Experimente verwendeten die Forscher an der TU München als Schutzhülle ein bestimmtes Protein, das den Spinnfaden-Eiweißen nachgebildet ist. Diese sind - Grundvoraussetzung für Anwendungen im Körper - immunologisch unsichtbar. Die Protein-Moleküle sind mit dem zu verpackenden Wirkstoff in einem Wassertröpfchen gelöst. Dann emulgierten die Biophysiker die Tröpfchen in einem Öl. Bei diesem Prozess bildet sich zwischen den beiden Phasen eine Grenzfläche. Aufgrund ihres amphiphilen Charakters (Substanz löst sich in polaren und in unpolaren Lösungsmitteln) wanderten die Seidenproteine an diese Phasengrenze und bildeten eine sehr stabile b-Faltblattstruktur aus, wie man sie auch in den Seidenfäden findet. Auf diese Weise formierten sich die Seidenproteine zu einem hauchdünnen Film, nur wenige Nanometer dick. Die so entstandene Mikrokapsel bildet ein ideales System, verschiedenste Inhalte sicher ans gewünschte Ziel zu transportieren. Die gesamte Reaktionszeit, in der sich die kleinen Kapseln ausbilden, beträgt nur wenige Sekunden, was auf die einzigartigen Eigenschaften der Spinnenseidenproteine zurückzuführen ist. Die so erzeugten Mikrokapseln sind hochelastisch, können kaum osmotisch schwellen und sind somit gegen den osmotischen Druck nahezu immun. Dies ist deshalb wichtig, weil die Kügelchen nicht mitten im Körper an ungewollter Stelle platzen und ihren Wirkstoff freisetzen sollen. Außerdem weisen die ultrakleinen „Träger“ eine hohe chemische Stabilität auf, und das gleichzeitig bei absoluter Biokompatibilität und immunologisch neutralem Verhalten. Das Freisetzen der transportierten Substanz kann durch Proteasen erfolgen. Diese natürlichen Enzyme bauen die Schutzhülle von außen ab. Ein großer Vorteil dieser im Rahmen des Exzellenzclusters Nanosystems Initiative Munich (NIM) entwickelten Methode ist nicht nur die Einfachheit des Prozesses, sondern auch die hervorragende Kontrollierbarkeit der Materialeigenschaften. So gelingt es, durch den Einsatz von speziellen Vernetzungsmethoden, den Prozess des Abbaus der Seidenkapsel gezielt zu verzögern. Auf diese Weise eröffnen diese neu entwickelten biomimetischen Seidenmaterialien vielfältige Einsatzmöglichkeiten – nicht nur zum Medikamententransport, sondern auch für funktionale Lebensmittel oder für technische Anwendungen. K. D. Hermanson, D. Huemmerich, T. Scheibel, A. Bausch, Engineered Microcapsules Fabricated from Reconstituted Spider Silk, Adv. Mater. 2007, dx.doi.org/10.1002/adma.200602709 Weitere Informationen unter: cell.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/index.html Oder: www.fiberlab.de Kontakt: Dr. Joachim Eiding Redaktionsbüro Hirschbergstraße 24 80634 München Tel. (089) 1679142 E-Mail: joachim-eiding@gmx.de www.joachim-eiding.de Kontakt: Dr. Joachim Eiding Redaktionsbüro Hirschbergstraße 24 80634 München Tel. (089) 1679142 E-Mail: joachim-eiding@gmx.de www.joachim-eiding.de Dr. Joachim Eiding Freier Fachautor für Bio- und Nanotechnologie eigenes Redaktionsbüro Diplom-Chemiker mit Promotion in Physikalischer Chemie 1992 Studium 1981 bis 1988 TU München seit 1996 freier Journalist Quelle: www.openpr.de
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23.08.06
"Der internationale Fortschritt auf dem Gebiet der Lichtmikroskopie ist eng mit dem Namen Heidelberg verbunden", betont Professor Christoph Cremer vom Kirchhoff-Institut für Physik der Ruprecht-Karls-Universität Heidelberg im Rückblick auf das dieser Tage zu Ende gegangene Internationale Symposium "Optical Analysis of Biomolecular Machines" in Berlin. Lag das Auflösungsvermögen von Lichtmikroskopen noch vor wenigen Jahren bei etwa 200 Nanometer, so erreichen moderne Lichtmikroskope heute eine Auflösung von 15 bis 20 Nanometer. Damit wird es möglich, molekulare Vorgänge in lebenden Zellen zu beobachten und auch quantitativ zu analysieren. Dafür ist jedoch eine Zusammenarbeit verschiedenster Forschungsrichtungen von Molekularbiologie über Physik, Chemie bis hin zur Bildverarbeitung unabdingbar. Das Berliner Symposium, das im Rahmen des von Christoph Cremer koordinierten Schwerpunktprogramms "Supramolekulare Biostrukturen" (DFG SPP1128) stattfand und von ihm selbst sowie der Berliner Kollegin Dr. Cristina Cardoso vom Max Delbrück Zentrum für Molekulare Medizin organisiert wurde, brachte dementsprechend auch Wissenschaftler der verschiedensten Forschungsgebiete zusammen. Dabei durfte natürlich einer der Pioniere der modernen Lichtmikroskopie, Professor Stefan Hell vom Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie in Göttingen, nicht fehlen, der einstmals in Heidelberg am heutigen Kirchhoff-Institut für Physik diplomierte, promovierte, sich habilitierte und hier immer noch eine Professur inne hat. "Er hielt einen für alle beeindruckenden Vortrag über ein neues Konzept zur Brechung der Abbé-Beugungsgrenze", erinnert sich Christoph Cremer. Ernst Abbé hatte 1873 erkannt, dass die Auflösung eines Lichtmikroskops durch die Welleneigenschaft des Lichts auf eben 200 Nanometer beschränkt ist. Das bedeutet, dass Objekte, die enger als 200 Nanometer (200 Milliardstel Meter) zusammenliegen, als ein einziger verwaschener Fleck erscheinen. Anfang der 1990er Jahre war es Stefan Hell dann gelungen, Laser-Licht durch zwei hoch auflösende, gegenüberliegende Objektive auf einen Punkt zu konzentrieren. Die Lichtwellen beider Objektive werden dabei so überlagert, dass sie einen wesentlich kleineren Fokus bilden, als mit einem Objektiv allein. So konnte das Auflösungsvermögen der Lichtmikroskope in Richtung der Objektivachse um den Faktor fünf bis sieben verbessert werden. In seinem neuen, RESOLFT genannten Konzept werden bestimmte optische Übergänge zweier Zustände eines Fluoreszenzmarkers dazu genutzt, die von Abbé bestimmte Beugungsgrenze aufzuheben und das Auflösungsvermögen nochmals weiter zu steigern. Diesmal in der Ebene senkrecht zur Objektivachse. Beide Verfahren sollten sich zu einem Supermikroskop verbinden lassen, mit einer dreidimensionalen Auflösung, die in den Bereich der Größe einzelner Proteinmoleküle kommt. Fluoreszenz nutzt beispielsweise auch Dr. Udo Birk vom Heidelberger Kirchhoff-Institut für Physik bei der so genannten "Spatially Modulated Illumination" Mikroskopie (SMI). Durch zwei gegenläufige und genau aufeinander abgestimmte Laserstrahlen, die eine so genannte strukturierte Beleuchtung erzeugen, wird das Größenauflösungsvermögen des Mikroskops verbessert, bis hinunter zu wenigen zehn Nanometer. So kann etwa festgestellt werden, wie viele Proteine sich zu Komplexen zusammenballen oder wo genau ein Molekül sich überhaupt in der Zelle befindet - und das mit einer Genauigkeit von wenigen Nanometern. Es ist zu erwarten, dass diese und andere neue Verfahren der höchstauflösenden lichtoptischen Bildgebung das Wissen über die zellulären Nanostrukturen entscheidend verbessern werden. Dies wird von großer Bedeutung sein für unser grundlegendes Verständnis der Lebensvorgänge; ein solches verbessertes Verständnis wird langfristig aber auch neue Möglichkeiten der Gesundheitsforschung eröffnen. Um bestimmte Moleküle in den Zellen beobachten zu können, müssen diese aber markiert werden. Christoph Cremer vergleicht das mit dem Versuch, vom Mond aus Biertrinker, die Heidelberger Biere konsumieren, herauszufinden. Das kann eigentlich nur dann gelingen, wenn in Heidelberg hergestellte Biere auf eine bestimmte Art und Weise optisch gekennzeichnet würden, beispielsweise in dem sie blau gefärbt werden. Auf dem Mond könnte man dann mit Hilfe eines superauflösenden Teleskops alle Genießer Heidelberger Biere als kleine blaue Lichtpünktchen identifizieren. Ähnlich verhält es sich auch mit den Molekülen in den Zellen, die mit Hilfe besonderer Markierungsmethoden sichtbar werden. "Ohne diese Technik funktioniert auch die hochauflösende Lichtmikroskopie nicht", gibt Christoph Cremer zu bedenken. Dementsprechend war dieser Methodik genauso wie den Anwendungen der modernen Lichtmikroskope ein breiter Raum während des Symposiums gewidmet. Hier zeigten beispielsweise Biologen, Molekularbiologen und Chemiker, wo derzeitige und zukünftige Einsatzgebiete hochauflösender Lichtmikroskopie liegen. "Den zukünftigen Entwicklungen im Bereich der Lichtmikroskopie wurde am Rande der Tagung ebenfalls Rechnung getragen", blickt Christoph Cremer schon ein Stück in die Zukunft. Dabei wurden erste Pläne entwickelt, ein International Molecular Imaging Laboratory (IMIL) zu gründen, in dem die Forschungs- und Lehraktivitäten der beteiligten Institutionen und Forschungsrichtungen in diesem Bereich gebündelt werden. Aber auch die Entwicklung der Lichtmikroskopie ist noch lange nicht an ihrem Ende angelangt, und so gibt es Überlegungen, ein neues Super-Lichtmikroskop zu bauen, das an das Auflösungsvermögen eines Rasterelektronenmikroskops heranreicht und dabei gleichzeitig vielfarbige Aufnahmen zulässt. Stefan Zeeh Rückfragen bitte an: Professor Christoph Cremer Kirchhoff-Institut für Physik der Universität Heidelberg Im Neuenheimer Feld 227 D-69120 Heidelberg Tel. 06221549252 cremer@kip.uni-heidelberg.de Allgemeine Rückfragen von Journalisten auch an: Irene Thewalt Pressestelle der Universität Heidelberg Tel. 06221542311, Fax 542317 presse@rektorat.uni-heidelberg.de Quelle: www.pressrelations.de
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16.03.06
Am 14. März 2006 wurde der an der Universität Leipzig tätigen Pharmazeutin Dr. Andrea Sinz in Frankfurt (Main) der Innovationspreis in Medizinisch/Pharmazeutischer Chemie überreicht. Diesen mit 5000 Euro dotierten Förderpreis hat die Fachgruppe Medizinische Chemie der Gesellschaft Deutscher Chemiker (GDCh) gemeinsam mit der Fachgruppe Pharmazeutische/Medizinische Chemie der Deutschen Pharmazeutischen Gesellschaft (DPhG) eingerichtet. Der Preis würdigt herausragende wissenschaftliche Publikationen und Ergebnisse in der medizinisch-pharmazeutischen Chemie. Dr. Andrea Sinz studierte in Tübingen Pharmazie und promovierte in Marburg, arbeitete später in bei den 'National Institutes of Health' in den USA sowie an den Universitäten von Giessen und Rostock. Seit Oktober 2001 leitet sie eine noch bis Ende 2006 geförderte Nachwuchsgruppe am Biologisch-Biomedizinischen Zentrum der Universität Leipzig. Im Dezember vergangenen Jahres habilitierte sie sich mit einer Arbeit zum Thema 'Strukturelle und funktionelle Charakterisierung von Proteinen mittels massenspektrometrischer Methoden'. Ihrer Forschung an dieser Thematik gilt auch der Innovationspreis. 'Es ist bekannt, dass Proteine sich zu bestimmten Komplexen zusammenfügen', so Sinz. 'Um zu ermitteln, welche Komplexe mögliche Ursachen für bestimmte Krankheiten darstellen - und diese Komplexbildung gegebenenfalls zu unterbinden - müssen die einzelnen beteiligten Proteine und ihre Beziehungen zueinander genauestens charakterisiert werden. Unsere Gruppe hat eine Methode entwickelt, die das ermöglicht. Die Proteine werden durch Chemikalien künstlich verknüpft, so dass wir auf molekularer Ebene die räumlichen Anordnungen der Bindungspartner erfassen können. Wo genau die Verknüpfungen zwischen den Proteinen stattgefunden haben, wird mit Hilfe der Massenspektrometrie ermittelt. Das Ganze nennt sich 'Untersuchung von Protein-Protein-Wechselwirkungen mit Hilfe chemischer Quervernetzung und hochauflösender Massenspektrometrie'.' Der Innovationspreis in Medizinisch / Pharmazeutischer Chemie ist bereits der zweite namhafte Preis, welcher der Leipziger Wissenschaftlerin verliehen wird. Im März 2004 erhielt sie für ihre Forschungsarbeiten den Mattauch-Herzog-Preis der Deutschen Gesellschaft für Massenspektrometrie. mhz weitere Informationen: Dr. Andrea Sinz Telefon: 03419736078 E-Mail: sinz@chemie.uni-leipzig.de www.bbz.uni-leipzig.de Quelle: www.pressrelations.de
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06.03.06
Die Aktivität eines menschlichen Proteins, das an der Abwehr von Viren und anderen Krankheitserregern beteiligt ist, konnte der RUB-Chemiker Prof. Dr. Christian Herrmann in Zusammenarbeit mit Forschern des Max-Planck-Instituts in Dortmund und einem französischen Labor auf molekularer Ebene aufklären: Ein funktionelles Merkmal der Proteinklasse hGBP1 (humanes Guanylat-bindendes Protein 1) besteht in der katalytischen Spaltung von sog. Cofaktor-Molekülen. Damit gehen die geordnete Zusammenlagerung (Assemblierung) und strukturelle Umwandlungen der Proteine einher, die für ihre biologische Wirkung von Bedeutung sind. Das von den Forschern erarbeitete Modell kann zum Verständnis der Funktionsweise einer Vielzahl ähnlicher Proteine dienen und Hinweise für die gezielte Behandlung verschiedener Krankheiten geben. Über ihre Ergebnisse berichten die Forscher in der aktuellen Ausgabe des Wissenschaftsmagazin NATURE. Funktionsweise molekularer Maschine aufgeklärt Das Enzym hGBP1 gehört zu einer Klasse von Proteinen, von denen einige eine wichtige Funktion bei der Abwehr von Viren haben, während andere für das Abschnüren von Membranbläschen im Innern der Zelle verantwortlich sind - dies dient der Aufnahme von Substanzen in die Zelle und der Regulation von Rezeptoren an der Zelloberfläche. Von hGBP1 ist eine antivirale Wirkung und ein Einfluss auf die Bildung von Blutgefäßen (Angiogenese) bekannt. Charakteristisch für das Protein ist die Bindung und katalytische Spaltung eines Cofaktors, der einerseits die Struktur und damit die biologische Aktivität des jeweiligen Proteins reguliert. Zum anderen wird durch diesen Spaltungsvorgang bei einigen Proteinen aber auch die Energie für größere, strukturelle Änderungen und damit für die mechanische Arbeit dieser kleinen, molekularen Maschinen geliefert. 'Wir haben herausgefunden, dass die hGBP1-Moleküle nach Bindung eines bestimmten Cofaktors miteinander kommunizieren und eine katalytische Spaltung des Cofaktors stimulieren', erklärt Prof. Herrmann. Zum ersten Mal konnten die Forscher zeigen, wie Proteine durch Selbst-Assemblierung eine katalytische Wirkung hervorrufen, die auf ihr eigenes Verhalten und ihre Funktion zurückstrahlt. Interdisziplinärer Erfolg Das Forschungsergebnis ist das Resultat langjähriger Arbeiten zur Aufklärung eines Katalysemechanismus auf molekularer Ebene. Mit Hilfe vielfältiger experimenteller Methoden aus den Bereichen der biophysikalischen Chemie, der Biochemie und der Röntgen-Strukturanalyse ist es gelungen, die Funktionsweise eines Enzyms in molekularem Detail darzustellen. Durch einen experimentellen Trick konnten sogar sehr kurzlebige Zustände des Enzyms, die besonders kritisch für den katalytischen Vorgang sind, festgehalten und näher untersucht werden. Es ist gelungen, die Beobachtungen und Teilerkenntnisse, die sich mit den verschiedenen Methoden ergaben, zu einem stimmigen Modell zusammenzuführen. 'Es hat sich einmal mehr gelohnt, die interdisziplinäre Arbeit zu suchen und eine wissenschaftliche Fragestellung von allen Seiten zu beleuchten', so Prof. Herrmann. Anwendung für Therapien Die untersuchte Klasse von Proteinen hat außerordentlich vielseitige, biologische Funktionen. Gestörte (mutierte) Varianten dieser Proteine sind für zahlreiche Krankheiten verantwortlich, darunter auch Krebs. Untersuchungen der molekularen Mechanismen zeigen nicht nur, wie ein Protein funktioniert, sondern auch, wie und warum es bei einer bestimmten Störung nicht mehr funktioniert. Dies gibt der Forschung Ansatzpunkte für die Entwicklung von Wirkstoffen und zeigt Möglichkeiten auf, wie eine Krankheit gezielt zu bekämpfen ist. Das hGBP1 kann als Modell für viele andere Enzyme dieser Klasse dienen. 'Für unsere Promovierenden und Studierenden ist an unserer Arbeit besonders faszinierend, dass sie molekulare Grundlagen des Lebens erforschen, die eine deutlich erkennbare Relevanz auch für medizinische Anwendungen haben', so Prof. Herrmann. Titelaufnahme Agnidipta Ghosh, Gerrit J. K. Praefcke, Louis Renault, Alfred Wittinghofer & Christian Herrmann: How guanylate-binding proteins achieve assembly-stimulated processive cleavage of GTP to GMP. In NATURE, Volume 439, Number 7080, 2.März 2006 Weitere Informationen Prof. Dr. Christian Herrmann, Lehrstuhl für Physikalische Chemie I (Prof. Dr. Christof Wöll), Ruhr-Universität Bochum, 44780 Bochum, Tel. 02343224173, E-Mail: chr.herrmann@rub.de Link zur Pressemitteilung: http://www.pressrelations.de/new/standard/dereferrer.cfm?r=223369 Quelle: www.pressrelations.de
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